Білки

Білкові речовини становлять величезний клас органічних, тобто вуглецевих, саме углеродисто азотистих сполук, неминуче встречаемых у кожному організмі. Роль білків в організмі величезна. Перш всього слід визнати про обмін білків в організмі. У процесах обміну речовин між довкіллям і організмом провідне його місце займає обмін білків. Бєлки вступають у організм людини і тварин з різними харчовими продуктами, у яких вміст білка коливається в межах. Наведемо таблицю, що дає уявлення про практичний зміст білка у деяких продуктах харчування. | Назва |зміст| Назва |зміст| |продукту |білка |продукту |білка | | м’ясо | 18−22% | горох | 26% | | риба | 17−20% | картопля | 1,5−2% | | сир | 20−36% | житнього хліб | 7,8% | | яйця | 13% | яблука | 0,3−0,4%| | молоко | 3,5% | капуста | 1,1−1,6%| | рис | 8% | моркву | 0,8−1% | | буряк | 1,6% | макарони | 9−13% | | пшоно | 10% | гречана крупа | 11% |.

Бєлки, розпадаючись в організмі, є, як і вуглеводи і жири, джерелом енергії. Енергія, отримувана під час розпаду білків, то, можливо без шкоди для для організму компенсували енергією розпаду жирів і вуглеводів. Але дуже важливо, що людини і тварин неспроможна обходитися без регулярного надходження білків ззовні. Досвід свідчить, що досить тривале вимикання жирів чи вуглеводів з раціону тваринного бракує важких розладів здоров’я. Але прийом на протягом днів їжі, не що містить білків, призводить до серйозних порушень, а тривале безбелковое харчування неминуче закінчується смертю тваринного. Усе це має місце навіть за багатого харчуванні вуглеводами і жирами. Звідси очевидно, що роль і значення білків у процесах обміну речовин зовсім на вичерпується їхньої енергетичної цінністю. Справді, у процесах життєдіяльності організму першому плані виступають це зовсім інші, незрівнянно важливіші специфічні властивості і функції білків. За рівнем важливості у процесах обміну речовин пластична роль білків незмірно переважає їх як джерела енергії. Понад те, пластична функція білків як велика, а й незамінна, оскільки білки у тому відношенні не можна замінити ні жирами, ні вуглеводами, ні певними іншими речовинами, входять до складу живої матерії чи які надходять у організм з довкілля. Без білків чи його складових частин — амінокислот — може бути забезпечене відтворення основних структурних елементів органів прокуратури та тканин, і навіть освіту низки найважливіших речовин, як, наприклад, ферментів і гормонів. І який кількість білка необхідна за харчуванні людини, щоб забезпечити збереження здоров’я працездатності? «Коефіцієнт зношування» у дорослої людини становить близько 23 грамів білка. Здається, потрібно 23 грама білка, щоб покрити витрата білка під час розпаду їх у органах і тканинах. Проте з’ясувалося, що азотисте рівновагу встановлюється при прийомі вищих кількостей білка в їжі, ніж на те вимагає так званий «коефіцієнт зношування». Різні дослідники отримували різні величини вміст білків в їжі, у якому підтримується азотисте рівновагу. Ці величини коливаються в залежність від складу їжі і південь від того, які білкові продукти приймаються. Однак у середньому азотисте рівновагу встановлюється в людини при споживанні 30−45 грамів білка на добу. Цей мінімум білка, необхідний у тому, щоб підтримувати азотисте рівновагу на раціоні, повністю покриваючому енергетичні потреби організму отримав назву «фізіологічного мінімуму білка». Азотисте рівновагу в людини й тварин, в такий спосіб, можливо отримати прийому з їжею білка в кількості приблизно вдвічі більшому, ніж потрібно по «коефіцієнта изнашивания».

Зміст білка в харчовому раціоні дорослої людини, необхідне підтримки азотистого рівноваги. | |Потреба | |Потреба | |Джерела білка |білках |Джерела білка |білках | | |(г/сутки) | |(г/сутки) | | яєчний білок | 19,9 | картопля | 30,0 | | яловичина | 26,0 | збіжжя вийшло з | 67,0 | | | |пшеничного борошна | | | молоко | 27,6 | | |.

Вчені дійшли висновку, що доросла людина повинен споживати щодня при траті енергії в 1500 Ккал щонайменше 100 грам, а спекотному кліматі - не менш 120 грам білка. Ці норми відповідають розумовому праці чи праці фізичному, повністю механізованому. При витраті більшого кількості енергії, тобто за фізичному праці, недостатньо механізованому, необхідно додатково 10 грам білка на кожні 500 Ккал. Отже, при фізичному праці з тратою енергії в 4000 Ккал потрібно 130−150 грам білка на добу. Дедалі більше організм потребує білці залежно від віку. Норми білка для дітей наведені у наступній таблиці: | Вік в годах|Количество | | |білка | | 1 — 3 року | 55 г | | 4 — 6 років | 72 г | | 7 — 9 років | 89 г | | 10 — 12 років | 100 г |.

Для задоволення потреб організму важливим є як кількість, а й якість білків в їжі. Різні білки відрізняються одна від друга відсотковим змістом амінокислот. Залежно від аминокислотного складу, організму потрібно одного білка більше, а іншого менше. У цьому вся сенсі можна казати про різної біологічної цінності білків. Біологічна цінність білка визначається також ступенем засвоєння його організмом. Бєлки, перебувають у продуктах харчування, споживаних людиною, перебувають у тих чи інших кількостях все амінокислоти. У тісного зв’язку з питанням про біологічної цінності білка перебувають ставлення до про незамінних амінокислотах. Вивчення азотистого обміну і дорослі людей дозволило дійти невтішного висновку, що з задовільного самопочуття необхідно вісім незамінних амінокислот і джерела азоту. Необхідно особливо наголосити, що встановлені «оптимальні рівні» амінокислот в харчуванні людини є постійними за жодних умов. Вони можуть істотно зростати, причому нерівномірно щодо різноманітних амінокислот, при деяких фізіологічних чи патологічних станах. Бєлки їжі колись, ніж бути використовуватимуться побудови тканин тіла, попередньо розщеплюються. Організмом використовується для харчування не сам харчової білок, яке структурні елементи — амінокислоти і, то, можливо, частково найпростіші пептиди, із яких потім у клітинах синтезуються специфічні для цього виду організму білкові речовини. Кожен вид організму, кожен орган й кожна тканину містять свої характерні білки, і за засвоєнні чужорідних білків їжі організм колись всього позбавляє їх видовий специфічності. Перш ніж, що робити засвоєними білки мали бути зацікавленими розкладені на індиферентний матеріал. Розпад білкових речовин більш прості, позбавлені видовий специфічності сполуки, здатні усмоктуватися до крові через стінки кишечника, ввозяться травних органів людини і тварин шляхом послідовного дії низки ферментів. У ротовій порожнині білки ніяким змін не піддаються, позаяк у склад слини необхідних цього протеолитические ферменти не входять. Перетравлювання білків починається у шлунку. У процесі на вирішальній ролі грають два чинника: сильно кисле реакція шлункового соку і присутність у ньому протеолитического ферменту, чинного на білки. При перетравленні білків в шлунку роль протеолитического ферменту грає пепсин, який міститься у шлунковому соку. Клітини слизової шлунка виділяють неактивний пепсиноген, що під впливом соляної кислоти шлункового соку перетворюється на активний пепсин. Одні білки піддаються дії пепсину дуже легко, інші - важче, а треті не перетравлюються. Легко розщеплюються пепсином альбумины і глобулины як тваринного, і рослинного походження. Пепсин діє переважно на внутрішні пептидные зв’язку, далеченько розташовані від кінців полипептидной ланцюга. Дроблення білкової молекули пепсином відбувається отже у своїй утворюються близькі за величиною частки. Проте під впливом пепсину розриваються також деякі пептидные зв’язку, що перебувають у кінці полипептидной ланцюга. Пепсин більш швидко розщеплює пептидные зв’язку, освічені аминогруппами ароматичних амінокислот. З кожного білка виходить відповідний йому пептон: м’ясної (м'язи), яєчний, рибний тощо. буд. Особливо цікаві ті зміни, які перетерплюють в шлунку найважливіші білки молока, зокрема казеиноген. Казеиноген молока належить до групи складних білків — фосфопротеидов, до складу яких входить досить значну кількість ортофосфорной кислоти. Під упливом шлункового соку казеиноген молока перетворюється на казеїн. Встановлено, що значної ролі в стимуляції секреції шлункового соку високої кислотності грає гастрин — полипептид, причисляемый до групи про «травних гормонів». Гастрин синтезується в слизової оболонці воротаря (відділу шлунка). Освіта гастрина і надходження їх у кров різко посилюється під впливом їжі, введеної в шлунок. Гастрин побудовано з сімнадцяти амінокислотних залишків, розміщених у наступному порядку: гли-гли-про-три-мет-глю-глю-глю-глю-глюала-тир-гли-три-мет-асп-фен-NH2. Пептоны, що утворилися з білків під впливом пепсину є суміші ще чимало високомолекулярних складних сполук, які у шлунку не усмоктуються і тому надходять при черговому опорожнении шлунка разом із харчової кашкою в дванадцятипалу кишку. Тут піддаються дії групи протеолітичних ферментів, гидролизующих як білки, і пептоны. Травний сік в кишечнику, діючий на білки, є сумішшю секрету панкреатической залози і слизуватої кишечника. У кишечнику білки їжі піддаються впливу трипсина, химотрипсина і пептидаз. Трипсин міститься у поджелудочном соку в недеятельной формі як триписиногена. Під упливом іншого ферменту глюкопротеидной природи — энтерокиназы — трипсиноген перетворюється на трипсин. Процес перетворення трипсиногена в трипсин зводиться до відщіплення невеликого пептида (гексопептида) з ?-аминного кінця полипептидной ланцюга. Виділення трипсина в недеятельной формі має велику біологічне значення. Поджелудочный сік містить низку інших ферментів, наприклад липазу і амилазу, що становлять, як і всі ферменти білкові речовини. Присутність у одній із ними розчині протеолитического ферменту — трипсина — в активної формі міг би призвести до їх перетравлювання і руйнації ще панкреатической залозі. Трипсин гидролитически руйнує як білки, не змінилося в шлунку під впливом пепсину, і високомолекулярні продукти розпаду білків, поліпептиди типу пептонов. Оптимум РН для трипсина дорівнює 7,8. Трипсин і пепсин діють різні пептидные зв’язку в молекулі білка. Трипсин особливо легко розщеплює зв’язку, освіти яких беруть участь карбоксильные групи аргініну чи лізину. Трипсин виробляє порівняно неглибокий гідроліз білка. Лише однієї всіх пептидних зв’язків в білкової молекулі розщеплюється трипсином. Основними продуктами триптического гідролізу білка є поліпептиди. Слід зазначити, що під впливом трипсина у процесі гідролізу білка можуть звільнятися в невелику кількість і вільні амінокислоти. Природи продуктів триптического гідролізу залежить від складу та будівлі вихідного субстрату гідролізу (білка, пептона тощо.). Іншим протолитическим ферментом, які у кишечнику під час травлення, є хімотрипсин. Його утримують у підшлункову залозу в неактивном стані, як двох зимогенов — химотрипсиногена Проте й химотрипсиногена У, що під дією трипсина переходить до кишечнику в активний хімотрипсин. Химотрипсиноген, А складається з полипептидной ланцюга, що містить 246 амінокислот. Залежно від цього, відбувається активування химотрипсиногена у дії трипсина чи химотрипсина, утворюються різні суміші химотрипсинов. Кристалічний хімотрипсин подібно трипсину гидролизует як білки, і пептоны із заснуванням щодо низькомолекулярних пептидів. Він розщеплює переважно ті пептидные зв’язку, куди трипсин не діє. Коли казеїн впливати трипсином, та був після закінчення триптического гідролізу додасть хімотрипсин, то гідроліз білка триває. Так само казеїн, попередньо гидролизованный химотрипсином, гидролизуется далі доданим трипсином. У деяких випадках хімотрипсин виробляє навіть більше глибокий гідроліз білка, ніж трипсин, і навіть розщеплюється майже половину пептидних зв’язків в білкової молекулі. Слід особливо наголосити, що трипсин і хімотрипсин гидролизуют в кишечнику ще й такі білки, які чомусь не зазнали попередньому розщеплення пепсином в шлунку. Поліпептиди, які утворилися у дії на білки пепсину, а потім трипсина і химотрипсина, піддаються подальшому розщеплення в кишечнику, яку здійснювався під впливом пептидаз. Як трипсин і хімотрипсин пепсидазы виділяються залозистими клітинами слизової тонкої кишки в недеятельной чи малоактивной формі. Активація їх відбувається під дією трипсина. У поджелудочном соку є дві карбоксипептидазы — А і У, а кишковому соку — аминопептидаза і кілька дипептидаз. Карбосксипептидазы розщеплюють поліпептиди сіло кінця ланцюга, де є вільна карбоксильная група, причому карбоксипептидаза, А — за наявності кінцевих ароматичних амінокислот, а карбоксипептидаза У — при розташуванні на кінцях ланцюга основних амінокислот. Карбоксипептидаза, як і інші протеолитические ферменти поджелудочного соку, виділяються як неактивного зимогена. Аминопептидаза розщеплює поліпептиди сіло кінця, де є вільна аминогруппа. Дипептидаза розщеплює дипептиды на вільні амінокислоти. Через війну ферментативного гідролізу полипептидов пептидазами в кишечнику утворюються вільні амінокислоти. Звідси випливає важливий висновок у тому, що під впливом спільної дії групи протеолітичних ферментів білки їжі розпадаються в желудочнокишковому тракті до амінокислот. Слід пам’ятати, що погана перевариваемость різних харчових білків то, можливо обумовлена також присутністю у яких інгібіторів протеаз. Приміром, соєві боби містять потужний інгібітор трипсина; в яєчному білці виявлено мукопротеид також дуже гнітючий дію трипсина. Окрім перерахованих вище протеолітичних ферментів, в вмісті кишечника виявляються також ферменти эластаза, діюча на эластин эластических зв’язок і коллагеназа, гидролизующая колаген кісткової і хрящової тканини. Ці ферменти вступають у кишечник у складі поджелудочного соку. Розщеплення пептонов, як і і жирів і вуглеводів, під впливом відповідних гидролаз особливо енергійно проходить лежить на поверхні слизової оболонки кишечника (пристеночное травлення). Збільшенню швидкості травлення безпосередньо лежить на поверхні слизової кишечника в значною мірою сприяє перебіг тісно що з переварюванням їжі процесів всмоктування. Тут слід також нагадати, що кишковий сік на відміну шлункового і поджелудочного секретів містить, крім рідкої частини, щільну частина, що складається з відібраних клітин слизової оболонки кишечника. Ці клітини дуже багаті ферментами. Концентрація ферментів в рідкої частини сік значно нижчі від. Особливо високо зміст ферментів у щойно відібраних від стінки кишечника клітинних елементах. Картина перетворення харчових білків в шлунково-кишковому тракті була повної, якщо б ми оминули увагою тих змін, які перетерплюють білки (амінокислоти) в кишечнику під впливом різноманітних мікроорганізмів, які населяють у безлічі цю ділянку травної трубки. Частина амінокислот в кишечнику до їх всмоктування використовуються мікробами як джерела харчування. Розщеплення мікробами амінокислот призводить до перетворенню в аміни, жирні кислоти, спирти, феноли, індол, скатол, сірководень й інших сполук. Цей процес відбувається називається гниття білків в кишечнику. Перш ніж зупинятися на деталях, розглянемо напрям цих реакцій. 1. При декарбоксилировании амінокислот можливо отримання відповідних, нерідко отруйних амінів. 2. При дезаминировании амінокислот мікробами, коли відбувається відщеплення аминогруппы як аміаку, залежно та умовами, виникають різні продукти, у тому числі насичені і насичені кислоти кетокислоты і оксикислоты. Гниття білків органів травлення із заснуванням отруйних продуктів відбувається у більш-менш значних розмірах лише нижніх відділах кишечника. У ротовій порожнині і шлунку умов розвитку гнильних бактерій зазвичай немає. Аміни, отримувані при декарбоксилировании амінокислот, представляють собою фармакологічно активні речовини, і деякі є навіть сильними отрутами. З окремих протеиногенных амінів, тобто амінів, які виникають з амінокислот під впливом мікробів кишечника необхідно назвати путресцин, кадаверин, фенилэтиламин і индолэтиламин. Путресцин виходить при декарбоксилировании амінокислоти орнитина:

При усмоктуванні путресцина з кишечника до крові цей диамин виділяється з сечею. Кадаверин виходить цілком аналогічно при декарбоксилировании диаминокислоты лізину (?,?-диаминокапроновой кислоты):

Якщо кадаверин всмоктується з кишечника до крові, то частину його, як і і путресцина виводиться з організму через нирки в незміненому вигляді. Частина які виникають амінів може обезвреживаться в стінках кишечника та інших тканинах під впливом ферменту аминксидазы. Кадаверин, як і і путресцин, належать до групі трупних отрут, чи птомаинов, оскільки вони утворюються і за розкладанні трупів; отруйність цих диаминов, проте, незначна. Цілком аналогічно з фенілаланіну в кишечнику при гнитті білків виходить фенилэтиламин, та якщо з триптофану — индолилэтиламин:

Сірководень (H2S), метилмеркаптан (CH3SH) та інші містять сірку сполуки виходять при глибокому руйнуванні кишковими бактеріями амінокислот цистину, цистеина і метіоніну. З отруйних продуктів гниття білків слід назвати фенолу, паракрезол, скатол і індол. Фенолу і крезол можуть утворюватися з амінокислоти тирозина.

Мікроби руйнують бічну ланцюг амінокислоти, поступово укорочуючи її. Виниклі в кишечнику під впливом бактерій отруйні продукти розпаду тирозина після всмоктування знешкоджуються у печінці, у якому оттекающая від кишечника кров потрапляє системою воротньої вени. Знешкодження фенолу і крезола може статися двояким шляхом: або у вигляді зв’язування їх сірчаної кислотою, або шляхом сполуки його з глюкуроновой кислотой.

Список використаної литературы.

1) Аврансон Л. А., Гуткевич Н. В. Обмін білків. — М.: Червоний хрест, 1994. — 127 з. 2) Баранова Т. А. Правильне харчування. — М.: Интербук, 1991. — 141 з. 3) Башлов У., Гуржин І. Біологічна хімія. — Самара:, 1992. — 517 з. 4) Велобова Є. М. Перетравлювання білків. — Київ: Гродынец, 1993. — 29 з. 5) Герундов І. М., Когосов П. Р. Розповіді про харчуванні. — Мінськ: Наука і, 1986. — 89 з. 6) Зеродич., Лучинков. Довідник по хімії. (Лениздат. (594. 7) Збарський Б.І., Іванов І.І., Мардашев С. Р. Біологічна хімія. — Л.: Медицина, 1972. — 583 з. 8) Погудов І. П. Що хімія знає нас? — М.: Политиздат, 1990. — 287 з. 9) Яковлєв У. У., Яковлєв Д.В. Біологічна хімія — Мінськ: Вышэйш. шк., 1985. — 494 с.