Білки у медицині

1. Запровадження стор. 2 2. Структура стор. 4 3. Властивості стор. 6 4. Роль в організмі стор. 7 5. Застосування до медицини стор. 13 6. Література стор. 14.

белки Б ЕЛКИ — це азотомісткі високомолекулярні органічні речовини зі складним складом і будовою молекул.

Білок можна як складний полімер аминокислот.

Бєлки входять до складу всіх живих організмів, але особливо значної ролі вони грають у тварин організмах, які з тих чи інших форм білків (м'язи, покривні тканини, внутрішніх органів, хрящі, кровь).

Рослини синтезують білки (та його складові (-амінокислоти) з вуглекислого газу СО2 та води Н2О з допомогою фотосинтезу, опановуючи інші елементи білків (азот N, фосфор Р, сірку P. S, залізо Fe, магній Mg) з розчинних солей, що у почве.

Тварини організми переважно отримують готові амінокислоти з їжею і базі будують білки своєї організму. Ряд амінокислот (замінні амінокислоти) можуть синтезуватися безпосередньо тваринами организмами.

Характерною ознакою білків був частиною їхнього розмаїття, що з кількістю, властивостями й засоби сполуки які входять у їх молекулу амінокислот. Бєлки виконують функцію біокаталізаторів — ферментів, регулюючих швидкість і напрям хімічних реакцій в організмі. У комплексі з нуклеїновими кислотами забезпечують функції розвитку і передачі спадкових ознак, є структурної основою м’язів і здійснюють м’язове сокращение.

У молекулах білків містяться повторювані амидные зв’язку С (0)—NH, названі пептидными (теорія російського біохіміка А.Я.Данилевского).

Отже, білок є полипептид, у якому сотні чи тисячі амінокислотних звеньев.

Структура белков О [pic] собый характер білка кожного виду пов’язаний лише з довжиною, складом і будовою які входять у його молекулу полипептидных ланцюгів, але й тим, щоб ці ланцюга ориентируются.

У структурі будь-якого білка є кілька ступенів организации:

1. Первинна структура білка — специфічна послідовність амінокислот в полипептидной ланцюга. [pic] [pic].

1. Вторинна структура білка — спосіб скручування полипептидной ланцюзі у просторі (з допомогою водневої зв’язок між воднем амидной группы.

—NH— і карбонильной групи — ЗІ—, які поділено чотирма аминокислотными фрагментами).

2. Третинна структура білка — реальна тривимірна конфігурація закрученої спіралі полипептидной ланцюзі у просторі (спіраль, скручена в спіраль). Третинна структура білка зумовлює специфічну біологічну активність білкової молекули. Третинна структура білка підтримується з допомогою взаємодії різних функціональних груп полипептидной ланцюга: дисульфидный місток (-S-S-) між атомами сірки, сложноэфирный місток — між карбоксильной групою (-ЗІ-) і гидроксильной (-ВІН), сольовий місток — між карбоксильной (-ЗІ-) і аминогруппами (NH2). [pic].

4. Четвертичная структура білка — тип взаємодії між кількома поліпептидними цепями.

Наприклад, гемоглобін представляє з себе комплекс чотирьох макромолекул белка.

Фізичні свойства Б ялинки мають велику молекулярну масу (104—107), багато білків розчиняються у воді, але утворюють, зазвичай, колоїдні розчини, у тому числі випадають зі збільшенням концентрації неорганічних солей, додаванні солей важких металів, органічних розчинників або за нагріванні (денатурация).

Хімічні свойства.

1. Денатурація — руйнація вторинної і третинної структури білка. 2. Якісні реакцію білок: биуретовая реакція: фіолетове забарвлення при обробці солями міді в лужної середовищі (дають всі білки), ксантопротеиновая реакція: жовте забарвлення при дії концентрованої азотної кислоти, що у помаранчеве під впливом аміаку (дають в повному обсязі білки), випадання чорного осаду (що містить сірку) при додаванні ацетату свинцю (II), гидроксида натрію і нагріванні. 1. Гідроліз білків — при нагріванні в лужному чи кислому розчині із заснуванням аминокислот.

Синтез белков.

Білок — складна молекула, і синтез його представляється складним завданням. У час розроблено багато методів припинення (-амінокислот в пептиди і синтезовано найпростіші природні білки — інсулін, рибонуклеаза і др.

Велика заслуга у створенні мікробіологічної промисловості по виробництву штучних продуктів харчування належить радянському вченому А. Н. Несмеянову.

Роль білків в організмі. Функції білків в організмі різноманітні. Вони значною мірою обумовлені складністю і розмаїттям форм і складу самих белков.

Бєлки — незамінний будівельний матеріал. Однією з найважливіших функцій білкових молекул є пластична. Усі клітинні мембрани містять білок, роль якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах становить понад половину массы.

Багато білки мають сократительной функцією. Це, перш всього білки актин і миозин, що входять до м’язові волокна вищих організмів. М’язові волокна — миофибриллы — є довгі тонкі нитки, які з паралельних тонших м’язових ниток, оточених внутрішньоклітинної рідиною. У ньому растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необхідна реалізації скорочення, глікоген — живильне речовина, неорганічні солі і ще речовини, зокрема кальций.

Велика роль білків у сфері транспорту речовин, у організмі. Маючи різні функціональні групи і складна будова макромолекули, білки пов’язують і переносять із течією крові багато сполуки. Це насамперед гемоглобін, що переносить кисень легке до клітинам. У м’язах цю функцію перебирає іще одна транспортний білок — миоглобин.

Ще один функція білка — запасна. До запасним білкам відносять феритин — залізо, овальбумин — білок яйця, казеїн — білок молока, зеин — білок насіння кукурузы.

Регуляторну функцію виконують белки-гормоны. Гормони — біологічні активні речовини, які мають впливом геть обмін речовин. Багато гормони є білками, полипептидами чи окремими амінокислотами. Однією з найвідоміших белков-гормонов є інсулін. Цей простий білок полягає з амінокислот. Функціональна роль інсуліну багатопланова. Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену у печінці і м’язах, збільшує освіту жирів з вуглеводів, впливає обмін фосфору, збагачує клітини калієм. Регуляторної функцією мають білкові гормони гіпофізу — залози внутрішньої секреції, що з однією з відділів мозку. Він виділяє гормон зростання, за відсутності якої виявили карликовість. Цей гормон є білок з молекулярної масою від 27 000 до 46 000.

Оним із поважних і залученні цікавих в хімічному відношенні гормонів являетс вазопрессин. Він придушує мочеобразование і підвищує кровеное тиск. Вазопрессин — це октапептид циклічного будівлі з бічний цепью:

про — ліз — гли (NH2).

| цис — асп (NH2).

P.S глу (NH2).

| |.

P.S фенилаланин.

/ цис — тир

Регуляторну функцію виконують і білки, які у щитовидної залозі - тиреоглобулины, молекулярна маса них близько 600 000. Ці білки перебувають у собі йод. При недоразвитии залози порушується обмін веществ.

Інша функція білків — захисна. Для її основі створена галузь науки, названа иммунологией.

Останнім часом на окрему групу виділено білки з рецепторной функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові та інших. рецепторы.

Варто сказати про про існування білкових речовин, гальмують дію ферментів. Такі білки мають ингибиторными функціями. При взаємодії з тими білками фермент утворює комплекс і втрачає свою активність в цілому або частково. Багато білки — інгібітори ферментів — виділено в чистому вигляді й добре вивчені. Їх молекулярні маси коливаються в межах; часто вони відносяться до складним білкам — гликопротеидам, другим компонентом якого є углевод.

Якщо білки класифікувати лише з їх функцій, то таку систематизацію там було вважати завершеною, оскільки нові дослідження дають багато фактів, дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. У тому числі унікальні речовини — нейропептиды (відповідальні найважливіші життєві процеси: сну, пам’яті, болю, почуття страху, тревоги).

Біологічні катализаторы.

У основі життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони в організмі не залучаючи високої температури і тиску, т. е. в м’яких умовах. Речовини, які окислюються у клітинах людини і тварин, згоряють швидко і ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельний матеріал. Але ті самі речовини можуть роками зберігатися як і консервованому (изолированом від повітря) вигляді, і на повітрі в присутність кисню. Можливість швидкого перетравлення продуктів в живий організм здійснюється завдяки присутності у клітинах особливих біологічних каталізаторів — ферментов.

Ферменти — це специфічні білки, що входять до склад всіх клітин та тканин живих організмів які відіграють роль біологічних каталізаторів. Про ферментах люди дізналися давно. Ще на початку минулого століття Петербурзі К. С. Кирхгоф з’ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль в дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковий цукор на моносахариды — глюкозу і фруктозу. Це був перші дослідження, у ферментологии. Хоча практично применеие ферментативних процесів було відомо з незапямятных часів (сбраживание винограду, сыроварение і др.).

У різних виданнях примняются два поняття: «ферменти «і «ензими ». Ці назви эдентичны. Вони позначають те й теж — біологічні каталізатори. Перше слово перекладається «закваска », друге — «в дріжджах » .

Тривалий час не представляли, що відбувається в дріжджах, яка сила, присутня у яких, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися на простіші. Тільки по винайденні мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості микрорганизмов, що використовують цукор як «своє основного живильного речовини. Інакше кажучи, кожна дріжджова клітина «начинена «ферментами здатними розкладати цукор. Але водночас були відомі й інші біологічні каталізатори, не укладені живу клітину, а вільно «котрі живуть «за її межами. Наприклад, вони знайшли у складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв’язку з цим у минулому розрізняли два типу каталізаторів: вважалося, власне ферменти невіддільні від клітини, і за її межами що неспроможні функціонувати, тобто. вони «організовані «. А «неорганізовані «каталізатори, які можуть поза клітини, називали энзимами. Таке протиставлення «живих «ферментів і «неживих «ензимів пояснювалося впливом виталистов, боротьбою ідеалізму і матермализма в природознавстві. Крапки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, діяльність ферментів визначається життям клітини. Якщо клітину зруйнувати, то припинитися і дію ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лбихом розвивали суто хімічну теорію бродіння, стверджуючи, що активність ферментів залежить від існування клетки.

У 1871 р. російський лікар М. М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітини, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків клітин, зберігав своє вміння зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Еге. Бухнер отримав бесклеточный сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5*10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, сбраживал цукор із заснуванням спирту і оксиду вуглецю (IV):

фермент.

C6H12O6—->2C2H5OH + 2CO2.

Роботи О.Н. Лебедєва дослідження дріжджових клітин та праці інших учених поклали край виталистическим подання у теорії біологічного каталізу, а терміни «фермент «і «ензим «почали застосовувати як равнозначные.

Нині ферментология — це самостійна наука. Виділено і вивчено близько двох тис. ферментов.

Властивості ферментов.

Найважливішим властивістю ферментів є переважне одній з кількох теоретично можливих реакцій. Залежно від умов ферменти здатні каталізувати як пряму і зворотний реакцію. Це властивість ферментів має велику практичне значение.

Інше найважливіше властивість ферментів — термолабильность, т. е. висока чутливість до змін температури. Оскільки ферменти є білками, то тут для большенства їх температура понад 70 З наводить до денатурації та втрати активності. При увелечении температури до 10 З реакція пришвидшується в 2−3 разу, а при високих температурах близьких до 0 З швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до минимума.

Наступним важливим властивістю і те, що ферменти перебувають у тканинах і клітинах в неактивною формі (проферменте). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсина. Існування неактивних форм ферментів має велику біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активної формі, то пепсин «перетравлював «стінку шлунка, т. е. шлунок «перетравлював «сам себя.

Класифікація ферментов.

———————————————————-;

На Міжнародному біохімічному з'їзді було винесено, що ферменти повинні класифікуватися на кшталт реакції, катализируемой ними. У назві ферменту неодмінно наявна назва субстрату, т. е. того сполуки, яким впливає даний фермент, і закінченняаза. (Аргиназа каталізує гідроліз аргініну і т.д.).

За цим принципом все ферменти було поділено на 6 признаков:

1.Оксидоредуктазы — ферменти, катализирующие окислительновідбудовні реакції, наприклад каталаза:

2H2O2—>O2+2H2O.

2.Трансферазы — ферменти, катализирующие перенесення атомів чи радикалов.

3.Гидролазы — ферменти, разрывающие внутримолекулярные зв’язку шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:

OH.

R — O — P = O + H2O —> ROH + H3PO4.

OH.

4.Лиазы — ферменти, отщепляющие від субстрату чи іншу іншу групу без приєднання води, негидролитическим шляхом. Наприклад: відщеплення карбоксильной групи декарбоксилазой:

O O.

// /.

CH3 — З — З ——>CO2 + CH3 — C.

||.

O OH H.

5.Изомеразы — ферменти, катализирующие перетворення одного ізомеру в другой:

глюкозо-6-фосфат —> глюкозо-1-фосфат.

6.Синтетазы — ферменти, катализирующие реакції синтеза.

Ферментология — молода і преспективная наука, що від'єдналася від біології і хімії і обіцяє багато дивних відкриттів тим, хто вирішить зайнятися нею всерьез.

Довідник школяра «ХІМІЯ» М.,"СЛОВО" 1995.

Г. Е.Рудзитис, Ф. Г. Фельдман «Хімія 11. Органічна химия».

М., «Просвещение», 1993.

А.И.Артеменко, І.В. Тикунова М., «Просвітництво» 1993.

«Хімія 10−11. Органічна химия».

———————————;

Первинна структура белков.

Вторинна структура белков.

Третинна структура белков.

Четвертичная структура белков.