Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології

Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології

АМІНОКИСЛОТИ.

Органічні сполуки, що містять в молекулі карбоксильну та аміно групи, називаютьамінокислотами. Амінокислоти мають надзвичайно велике значення в органічному світі, тому що з них побудовані білкові речовини клітині, що виконують ряд інших важливих функцій в живому організмі: структурні білки, ферменти, гормони, транспортні білки, захисні, запасаючі, скорочувальні, токсини.

ІЗОМЕРІЯ. НОМЕНКЛАТУРА.

Амінокислоти називають звичайно як замісники відповідних карбонових кислот, позначаючи положення аміно групи буквами латинського алфавіта. Застосовується також систематична номенклатура, а для найпростішихімпіричні назви:

CN2NH2-COOH амінооцтова кислота, аміноетанова кислота, глікол, гліцин.

CH3-CHNH2-COOH ?-амінопропіонова кислота, 2-амінопропіонова кислота, аланін.

CH3-CH2-CH-CHNH2-COOH 2-аміно-3-метилпентанова кислота.

/ ізолейцин.

CH3.

CH3-CHOH-CHNH2-COOH ?-аміно-?-оксимасляна, 2-амино-3-оксибутанова кислота, треонін.

Ізомерія амінокислот аналогічна ізомерії оксикислот. Вона може бути пов’язана з положенням функціональних груп та будовою вуглицевого скелета. Молекула амінокислоти може вміщувати як одну так і декілька карбоксильних груп і відповідно до цього амінокислоти відрізняються по основності.В молекулі амінокислоти може вміщувати також декілька аміногруп.

Гомологічний ряд одноосновних амінокислот необхідно б було починати з аміномурашиниї кислоти H2N-COOH. Проте ця кислота одночасно є неповним амідом карбонової кислоти.

Оцтова кислота має одну похідну амінокислоту H2N-CH2-COOH. Проліновадві: CH3-CHNH2-COOH ?-амінопропіонова кислота, (?-аланін), CH2NH2-CH2-COOH ?-амінопропіонова кислота (?-аланін).

Від масляноїтри, від ізомасляноїдві:

CH3-CH2-CHNH2-COOH ?-аміномасляна кислота.

CH3-CHNH2-CH2-COOH ?-аміномаслянакислота.

CH2NH2-CH2-CH2-COOH ?-аміномасляна кислота.

Від ізомасляної:

?-аміноізомасляна кислота.

?-аміноізомасляна кислота H2N-CH2-CH-COOH.

CH 3.

ШЛЯХИ ОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ.

Розроблено багато шляхів отримання ?-амінокислот. Найважливіші з них три:

1.Дія аміака на солі хлорзамісних кислот:

NH2-H+CL-CH2-COONH4———HCL——NH2-CH2COOHNH4.

2. Дією аміака та ціанової кислоти на альдегіди (реакція Штрекера). Ціановодень приєднується до аміду що утворюється спершу, утворений нітрил ?-амінокислоти омилюють та отримують ?-амінокислоту:

CH3-C=O ——+HN3——-H2O—-CH3-CH=NH—+HCN—CH3-CH-C?N—+HOH: ?H2?—-NH3;

/ /.

H NH2.

— CH3-CH-COOH.

NH 2.

3.?-Амінокислоти також можна синтезувати з аміномалинового ефіра за наступною схемою:

NO-CH (COOR)2.

CH2(COOR)2—R*ONO—-R*OH-?? —+H2-?Ni?-NH2-CH (COOR)2—C6H5OCL—HCL;

HON=C (COOR)2.

?C6H5CO-NH-CH (COOHR)2—+RONa—-ROH—?C6H5CO-NH-C (COOR)2?Na+—R*I—-NaI—-C6H5CONH-CR*(COOR)2—H+, HOH—C6H5COOH—NH-CR*(COOH)2 ——CO2—NH2-CHR*-COOH.

4. При гідролізі білків отримано близько 25 різноманітних амінокислот. Розділення такої суміші являє собою вкрай складну операцію.Проте звичайно одна або дві амінокислоти отримуються в більших кількостях і ці кислоти вдається виділити досить просто. Останнім часом навчились так порушувати життєдіяльність деяких мікроорранізмів, що вони замість накопичення білка починають продукувати одну яку-небудь задану амінокислоту. Таким хляхом в промисловості отримують харчовий лізин. Із субстракта лізин виділяють з допомогою йоннообмінних смол.

Шляхи отримання ?-амінокислот. Найбільш важливими є наступні два способи отримання цих кислот:

1. Приєднання аміака до відповідних кислот. Аміак до олефінів без каталізаторів не приєднується. Приєднання тут проходить так як і інші реакції ?,?-ненасичених кислот, ане заправилом Марковникова:

CH2=CH-COOH —+2NH3-NH2-CH2-CH2-COONH4.

2.Велика кількість амінокіслот була синтезована В.М.Родіоновим з малинової кислоти: CH2-CHO+CH2(COOH)2—+NH3-CH3-CH-NH2-CH2COOH+H2O+CO2.

Ця реакція схожа з реакцією отримання ?-оксикислот з альдегидів. Можливо, що проміжними продуктами тут є оксисполуки, проте механізм цієї реакції до кінця ще не з’ясовано.

Шляхи отримання інших амінокислот. Амінокислоти з більш віддаленими одна від одної функціональними групами отримують дією аміака на галогенпохідні кислот, відновленням неповних нітрилів двохосновних кислот з допомогою бекмановского перегрупування наприклад:

H2C CH2 H2C CH2.

H2C C=O -H2N-OH—HOHH2C C=N-OH—?H2SO4?;

H2C CH2 H2C CH2.

циклогексанон циклогексаноноксим.

H2C CH2 OH H2C CH2.

CO.

H2C С=N —? H2C NH.

H2C CH2 H2C CH2.

капролактам.

Капролактам при гідролізі утворює ?- або ?-амінокапронову кислоту, а при нітруванні з подальшим відновленнямлактам 2,6-диамінокапронову кислотую (лізин).

Фізичні властивості.

Амінокислоти-безбарвні кристалічні речовини з високими температурами плавлення, які мало відрізняються для цих кислот і тому не характерні. Плавлення супроводжується розкладом речовини. У воді амінокислоти є добрерозчинними. Водні розчини одноосновних амінокислот майже завжди мають майже нейтральну реакцію.

Високі температури плавлення, відсутність в спектрі ліній, характерних для карбоксильної та аміно групи, та деякі інші властивості амінокислот пояснюються їх будовою. Амінокислоти являють собою внутрішні солі (біполярні іони):+NH3-CH2-CO-O-Такий іон в кислому середовищі поводить себе як катіон, так як пригнічується дисоціація карбоксильної групи; а в лужній — як аніон: +NH3-CH2-COOH-?+HOH- +NH3-CH2-COO-?HO-H+NH2-CH2-COO;

В ізоелектричній точці, коли концентрація катіонів та аніонів рівні, конценотрація біполярного іона максимальна і рух його в електричному полі не відбувається. Положення рівноваги залежить від pH середовища.

Більшість природніх амінокислот оптичноактивні вналлідок наявності асемитричного атома карбону. В пироді розповсюджені кислоти L-ряду.

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ.

Подібно до інших сполук із змішаними функціональними групами амінокислоти проявляють властивості як кислот так і амінів. Проте в ланцюзі перетворень сильно впливає наявність двох груп.

1. Амінокислоти утворюють солі з лугами. Солі ?-амінокислот з тяжкими металами можуть мати комплексний характер. Таку будову мають наприклад інтенсивно сині солі міді: CH2-NH2 O CO.

Cu.

CO O NH2-CH2.

2.Подібно до інших кислот амінокислоти утворюють складні ефіри, хлорангідриди, аміди і т. д.

3.Амінокислоти утворюють солі з неорганічними кислотами наприклад (H3N±CH2-COOH)-CL.Ці солі звичайно добре кристалізуються.

4.При дії азотистої кислоти амінокислоти утворюють оксикослоти:

H2N-CH2COOH—HNO2 -N2+H2O+HOCH2-COOH.

Ефіри амінокислот утворюють при цьому досить стійкі діазосполуки:

CH2-CH2-COOC2H5—HNO2—-2H2O-N2CH-COOC2H5.

Діазооцтовий (етиловий) ефір має наступну будову:

N?N+—CH-COOC2H5?-N=N+=CH-COOC2H5.

Він використовується при органічному синтезі.

5.Аміногрупа в амінокислотах легко ацілюється при дії ангідридів або галогенангідридів кислот:

CH2NH2 CH2-NH-COCH3.

/ +(CH3CO)O2- / +CH3COOH.

COOH COOH.

6.При алкіруванні аміногрупи утворюються вторинні, третинні амінокислоти та зрештою чотирьохзамісні амонійні луги. Внутрішні солі таких лугів називають бетаінами.

7. В залежності від положення аміногрупи по відношенню до карбоксилу амінокислоти поводять себе порізному:

1) ?-амінокислоти утворюють дикетопіперазини:

CH3-CH-CO—-OH CH3-HC-CO.

|.

H-NH+NH—H — NH NH+2H2O.

|.

НO—CO-CH-CH3 OC-CH-CH3.

2) ?-амінокислоти відщеплюють аміак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

CH2-CH-COOH.

І | - CH2=CH-COOONH4.

NH2 H.

3)?-,?-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні амідилактами:

H2C CH2 H2C CH2.

H2C COH2OH2C CO.

HN—-H OH NH.

Цим корис.

туються при визначенні будови амінокислот: визначають в якому положені знаходиться аміногрупа відносно карбоксильної.

8. В реакціях заміщення ?-амінокислот, повязаних із зміною до асимме-тричного атома карбону, частопроходить вальденівське обертання. Прикладом може бути взаємоперетворення dта l-бромпропіонових кислот та dі l-аланіна по наступній схемі:

d-бромпропіонова кислота—-NH3-d-Аланін.

? NOBr? NOBr.

l-Аланін ?NH3- l-Бромпропіонова кислота.

Інверсія або збереження конфігурації під час реакції заміщення залежить від механізма по якому дана реакція проходить.

9. В сучасній хімії та біології амінокислот та білків важливу роль відіграє реакція зі зміною кольору (зміна забарвлення на синє).

Комплексони. Комплексонами називають групу ?-амінокислот, що вміщують два або три залишки, звязаних з азотом. Найбільш простими з цих амінополікарбонових кислот є імінодиоцтова та нитрилтриоцтова кислоти:

CH2-COOH CH2-COOH нітрилтриоцтоав.

H-N HOCO-CH2-N кислота.

CH2-COOH CH2-COON.

імінодиоцтова кислота.

???By Shestopal Ruslan 1998.

ТАБЛИЦЯ.L-амінокислоти знайдені в білках.

(CH3)2CH-CH2-CH-COOH.

|.

NH2 Leu.

(CH3)2CH-CH-COOH.

|.

NH2 Val.

CH3-CH-COOH.

|.

NH2 Ala.

H2N-CH2-COOH Gly.

CH3-CH2-CH-CH-COOH.

| |.

CH3 NH2 Ile.

— CH2-CH-COOH.

|.

NH2 Phe.

H2N-CO-CH2-CH-COOH.

|.

NH2 Asn.

H2NCOCH2CH2CH-COOH.

|.

NH2 Gin.

CH2-CH-COOH.

|.

NH NH2.

Trp.

— COOH.

NH Pro.

HO-CH2-CH-COOH.

|.

NH2.

Ser.

CH3-CH-CH-COOH.

| |.

OH NH2 Thr.

HO- -CH2-CH-COOH.

|.

NH2 Tyr.

HO.

— COOH.

NH Opr.

NH2.

|.

NS-CH2-CH-COOH Cys.

NH2.

|.

S-CH2-CH-COOH.

|.

S-CH2-CH-COOH.

|.

NH2 Cys-Cys.

CH3-S-CH2-CH-COOH.

| NH2.

HOOC-CH2-CH-COOH.

|.

NH2 Met.

HOOC-CH2-CH2-CH-COOH.

|.

NH2 Glu.

H2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOH.

|.

NH2.

Lys.

H2N-C-NH-CH2CH2CH2-CH-COOH.

|| |.

NH NH2 Arg.

N.

— CH2-CH-COOH.

NH |.

NH2 His.

ЗВ’ЯЗКИ.

Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних звязків з різними реакційноздатними групами.

Пептидний звязок. Цей звязок утворюється в результаті виділення води при взаємодії аміногрупи однієї амінокислота з карбоксильною іншої. Сполука що утворилась внаслідок такої реакції називається дипептид.

Іонний звязок. При схожому значенні pH іонізована аміногрупа може взаємодіяти з іонізованою карбоксильною .в результаті чого утворюється іонний звязок. У водному розчині іонні звязки значно слабкіші ковалентних; івони можуть розриватися при зміні pH середовища.

Дисульфідний звязок. Коли дві молекули цистеїна, їх сульфгідрильні (-SH) групи, знаходяться поруч, вони окислюються утворюючи дисульфідний звязок. Дисульфідні звязки можуть виникати при також між різними поліпептидними ланцюгами. Цей факт грає важливу роль в білковій структурі.

Водневий звязок. Електропозитивні водневі атоми, сполучені з азотом чи киснем в групахOH абоNH, намагаються узагальнити електрони з наййближчими електронегативними атоиами кисню, наприклад з киснем в групі =СО. Утворений таким чином водневий звязок є слабим, але такі звязки виникають досить часто і сумарний вплив на на стабільність в молекулі значний (наприклад структура шовку).

Біосинтез амінокислотце процес утворення амінокислот в організмі. Він може здійснюватись кількома шляхами: прямим амінуванням ненасичених кислот, відновним амінуваням кетокислотпереамвнування амінокислот зкетокислотами, завдяки реакціям за місцем радикалів амінокислот (процеси ферментативного взаємоперетворення).

В організмі людини здійснюється синтез лише замінних протеїногенних амінокислот, а в тканинах рослин синтезуються також незамінні амінокислоти. Синтез замінних амінокислот в організмі може здійснюватися із метаболів циклу Кребса, проміжних продуктів розщеплення вуглеводів та з незамінних амінокис-лот. Серед метаболітів циклу Кребса джерилом утворення амвнокислот є оксалоацетат і 2-оксоглутарат. З оксалоацетату утворюється аспарагінова кислота, а з неїаспарагін:

Оксалоацетат+Глутамат Аспарагінова кислота+2-Оксоглутарат;

Аспарагінова кислота+NH3+АТФ Аспарагін+H3PO4 .

Із 2-оксоглутарату утворюється глутамінова кислота, глутамін, пролін, оксипролін. З промвжних продуктів обміну вуглеводів джерилом утворення амінокислот є піруват, 3-фосфогліцерат і рибозо-5*-фосфат.

Аланін з пірувату утворюється двома шляхами: переамінуванням і відновним амінуванням. Із 3-фосфогліцерату синтезується серин, а з серинугліцин, з рибозо-5*-фосфату можливе утворення гістидину. Важливим шляхом синтезу замінних амінокислот є процеси взаємоперетворень їх за місцем радикалів та синтез замінних амінокислот з незамінних: фенілаланін-тирозин; метіонінсерин; серин — гліцин; орнітин — аргінін; метіонін — цистеїн.

Синтез незамінних амінокислот здійснюється в тканинах рослин і бактеріальних клітинах. В організмі людини цей процес не здійснюється, оскільки там не утворюються кетокислоти, які могли б бути використані для їх синтезу. Синтез метіоніну та треоніну здійснюється з аспарагінової кислоти за участю АТФ та деяких ферментів — НАД-залежних дегідрогеназ, піридоксалевих, кобамідних, фоланових. Процес синтезу амінокислот відбувається однаково до утворення гомосерину, а далі він проходить з використанням ферментів, специфічних для кожної амінокислоти. Синтез лізину в бактеріальних клітинах здійснюється з пірувату та аспарагінової кислоти шляхом їх конденсації через циклічні проміжні продукти і діамінопімелінову кислоту. Фенілаланін і триптофан синтезуються з еритрозо-4*-фосфату і фосфоенолпірувату через шикімову, хоризмову та антранілову (триптофан) або префенову (фенілаланін) кислоти. Гістидин синтезується з АТФ, 5-фосфорибозил-1-пірофосфату і глутаміну під час багатоетапних перетворень. Валін, лейцин, ізолейцин синтезуються з пірувату внаслідок складних ферментативних перетворень, у результаті яких утворюється кетокислота з розгалуженим бічним радикалом; далі вона вступає в реакцію переамвнування з глутаміновою кислотою.