Білки

1. Оглавление.

2.

Введение

.

3. Будова белков.

4. Класифікація белков.

5. Фізичні свойства.

6. Хімічні свойства.

1)Гидратация.

2)Денатурация.

3)Пенообразование.

4)Горение.

5)Цветные реакции.

6)Амфотерные свойства.

7)Гидролиз.

7. Значення белков.

1)Белки-ферменты.

2)Белки-гормоны.

3)Белки-средства защиты.

4)Роль білків для человека.

8.Приложение.

9. Список використовуваної литературы.

БЕЛКИ.

Білками, чи білковими речовинами називають високомолекулярні (молекулярная маса варіює від 5−10 тис. до 1 млн. і більше) природні полімери, молікулы яких побудовано із залишків амінокислот, з'єднаних амидной (пептидной) связью.

Бєлки також називають протеїнами (від грецьк. «протоc» — перший, важливий). Кількість залишків амінокислот в молекулі білка дуже коливається і часом сягає тисяч. Кожен білок має своєї, властивою маестро последовательностью розташування амінокислотних залишків. Білок можна як сложный полімер амінокислот. Бєлки входять до складу всіх живих організмів, але особливо значної ролі вони відіграють в тварин організмах, які з тих чи інших форм білків (м'язи, покривні тканини, внутрішніх органів, хрящі, кров). Рослини синтезують білки (та його складові ?-амінокислоти) з вуглекислого газу СО2 та води Н2О з допомогою фотосинтезу, опановуючи інші елементи білків (азот N, фосфор Р, сірку P. S, залізо Fe, магній Mg) з розчинних солей, що у почве.

Бєлки виконують різноманітні біологічні функції: пластична, транспортная, захисна, енергетична, каталитическая, сократительная, регуляторна і другие.(см.таблицу№ 5). Бєлки, які у організм із тваринної і рослини, гидролизуется кінцевому підсумку до ?-амінокислот. Нашому організму влаштований отже частина ?-аминокислот -незамінні амінокислотиповинна обов’язково утримуватися в їжі. Для дорослої людини їх лише 8, для дітей 10. І це інші- замінні аминокислоти організм синтезує сам — був би достатку азот, якого жоден білок неспроможна існувати. Цей процес відбувається ввозяться печени.

Бєлки виконують функцію биокатализаторов-ферментов, регулюючих швидкість і напрям хімічних реакцій в організмі. У комплексі з нуклеїновими кислотами забезпечують функції розвитку і передачі спадкових ознак, є структурної основою м’язів і здійснюють м’язове сокращение.

Білок є полипептид, у якому сотні чи тисячі амінокислотних звеньев.

БУДОВА БЕЛКОВ.

У просторовому будову білків велике значення має тут характер радика-лов (залишків) Rв молекулах амінокислот. Неполярные радикали амінокислот зазвичай розміщуються всередині макромолекули білка і зумовлюють гидрофобные взаємодії; полярні радикали, містять ионогенные (що утворюють іони) групи, зазвичай перебувають у поверхні макромолекули білка і характеризують електростатичні (іонні) взаємодії. Полярні неіоногенні радикали (наприклад, містять спиртові OH-группы, амидные групи) можуть оперувати ся як у поверхні, і всередині білкової молекули. Вони беруть в образованді водневих связей.

У молекулах білка ?-амінокислот пов’язані між собою пептидными (-CO-NH-) связями:

Побудовані в такий спосіб полипептидные ланцюга чи окремі ділянки всередині полипептидной ланцюга можна окремих випадках додатково пов’язані між собою дисульфидными (-S-S-)связями, чи, як його часто називають, дисульфидными мостиками.

Велику роль створенні структури білків грають іонні (солоні) і водородные зв’язку, і навіть гидрофобное взаимодействие—особый вид контактів між гидрофобными компонентами молекул білків в водної середовищі. Всі ці зв’язку мають різну міцність і забезпечують освіту складної, великий молекули белка.

Попри розходження у структурі і функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в % на суху масу): углерода-51−53; кисню- 21,5−23,5; азота-16,8−18,4; водорода-6,5−7,3; сера-0,3−2,5. Деякі білки содержатий потроху фосфор, селен та інші элементы.

Особливого характеру білка кожного виду пов’язаний лише з довжиною, складом і будовою які входять у його молекулу полипептидных ланцюгів, але й тим, щоб ці ланцюга орієнтуються. Розрізняють чотири рівні організації білкових молекул: 1. Первичной структурою білка — послідовність амінокислотних залишків в полипептидной ланцюга. Білкова молекула може складатися з одній або кількох полипептидных ланцюгів, кожна з яких містить різне число амінокислотних залишків. Розмаїття білків майже безмежно, але не їх перебувають у природе.

2.Вторичная структура білка — спосіб скручування полипептидной ланцюзі у просторі (з допомогою водневої зв’язок між воднем амидной групи — NH — і карбонильной групи — ЗІ —, які поділено чотирма аминокислотными фрагментами). Вторинної структурою має більшість білків, щоправда, не на всьому протязі полипептидной ланцюга. У першому витку спіралі зазвичай зітримається 3,6 амінокислотних залишку, крок спіралі - 0,544 нм.

3.Третичная структура білка — реальна тривимірна конфігурація закрученої спіралі полипептидной ланцюзі у просторі (спіраль, скручена в спіраль). Третичная структура білка зумовлює специфічну біологічну активність білкової молекули. У формуванні третинної структури, крім водневих связей, великій ролі грає іонне і гидрофобное взаємодія. За характером «упаковки» білкової молекули розрізняють глобулярные, чи кулевидні, і фибрилллярные, чи нитковидні, белки.

Для глобулярных білків характерніша ?-спіральна структура, спіралі вигнуті, «свернуты». Макромолекула має сферичну форму. Вони розчиняються у воді й сольових розчинах із заснуванням колоїдних систем. Більшість білків тварин, рослин i мікроорганізмів належить до глобулярным белкам.

Для фибриллярных білків характерніша нитевидная структура. Не растворяются у питній воді. Фибриллярные білки зазвичай виконують структурообразующие функції. Їх властивості (міцність, здатність розтягуватися) залежить від способу упаковки полипептидных ланцюжків. Прикладом фибриллярных білків служать білки мускульною ткани (миозин), кератин (роговая ткань).

4.Четвертичная структура білка — належить до макромолекулам, у складі которых входить кілька полипептидных ланцюгів (субодиниць), які пов’язані між зібій ковалентно. Поміж себе ці субъединицы з'єднуються водневими, іоними, гидрофобными та інші зв’язками. Прикладом може бути макромолекула гемоглобина.

КЛАСИФІКАЦІЯ БЕЛКОВ.

Є кілька класифікацій білків. У тому основі лежать різні признаки:

* ступінь складності (прості і сложные);

* форма молекули (глобулярные і фибриллярные белки);

* розчинність окремими растворителях;

* виконувана функция.

По складу білки ділять на прості, котрі перебувають тільки з амінокислотних остатков (протеїни), складні (протеїди). Складні можуть включати іони металу (металлопротеиды) чи пігмент (хромопротеиды), утворювати міцні комплекси з липидами (липопротеины), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеиды), і навіть ковалентно пов’язувати залишок фосфорної кислоти (фосфопротеиды), вуглеводу (гликопротеины) чи нуклеїнової кислоти (геноми деяких вирусов).

З характерних властивостей протеїни можна розділити сталася на кілька подгрупп:

Альбумины. Вони розчиняються у воді, свёртываются при нагріванні, нейтральні, порівняно важко глушаться розчинами солей. Прикладами їх можуть бути: альбумін білка курячого яйця, альбумін кров’яної сироватки, альбумін мускульіншої тканини, молочний альбумин.

Глобулины. Вони нерозчинні у питній воді, але розчиняються на вельми слабких растворах солей. Прикладами глобулінів можуть бути: фібриноген, глобулін кров’яної сироватки, глобулін мускульною тканини, глобулін білка курячого яйца.

Гистоны. Бєлки основного характеру. Знаходяться як нуклеопротеидов в лейкоцитах і червоних кров’яних шариках.

Протамины. Не містять сірки, мають порівняно сильними основними властивостями, дають кристалічні солі; містяться (як нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Знаходяться в зернах різних хлібних злаків. Чудовій їх особливістю є розчинність в 80% -ном спирті. Представником цих білвв може бути гліадин, що становить головну частину клейковины.

Склеропротеины. Нерозчинні білки, що є зовнішнє покрив тіла тварини перебувають у скелеті й у сполучної тканини. До них належать кератин, колагени, эластин, фиброин.

Кератин є головним складовою волосся, рогів, копит, нігтів, пір'їн і верхнього шару шкіри. По хімічним складом кератин багатий серой.

Колагени. Надзвичайно поширені живими організмах. З коллагенов состоит сполучна тканину; вони у хрящах. Кістки хребетних тварин складаються з неорганічних речовин (фосфорнокислого і вуглекислого кальцію), жиру і коллагенов.

Эластин входить до складу жив та інших еластичних речовин сполучної ткани.

Протеїди теж можна розділити сталася на кілька групп:

Фосфопротеиды перебувають у собі фосфор. Вона має точно виражений кислотний характер.

Найголовнішим представником фосфопротеидов є казеїн молока. Вона має настільки ясно вираженим кислотним характером, що розкладає вуглекислі солі із вуглекислого газу. Казеїн розчиняється в слабких розчинах лугів, створюючи із нею солі. Солі казеїну називаються казеинатами.

При нагріванні казеїн не згортається. При дії кислот на солі казеїну він виділяється у вільному вигляді. Цим пояснюється згортання молока при прокисанді. Серед інших фосфоропротеинов треба сказати вителлин, що у жовтку курячого яйца.

Нуклеопротеиды перебувають у клітинних ядрах. При обережне гідролізі вони розщеплюються на білок і нуклеїнову кислоту.

Хромопротеиды. Під цією назвою відомі протеїди, які представляють поєднання білків з забарвленими речовинами. З хромопротеидов найбільш вивчений гемоглобін барвне речовина червоних кров’яних кульок. Гемоглобін, з'єднуючись з киснем, перетворюється на оксигемоглобін, який, віддаючи свій кисень іншим речовин, знову перетворюється на гемоглобін. Значення гемоглобіну у житті і тварин дуже велике. Його роль переносника кисню від легких до тканинам. Утворений легких оксигемоглобін кров’ю розноситься тілом і, віддаючи свій кисень, сприяє перебіг в організмі окисних процесів. З іншого боку, гемоглобін разом із плазмою крові здійснює регуляцію величини pH крові й перенесення вуглекислоти в организме.

Гликопротеиды. Деякі білки цієї групи зустрічаються в слизових з'єднаннях тварин організмів і зумовлюються властивості цих виділень тягнутися в нитки навіть за порівняно великому розведенні. Ці білки утворюються у підщелепної залозі, печінки, кайданах шлунку й кишечнику. Інші гликопротеиды перебувають у хрящах, яєчному білці, стекловидном тілі очі й т.ін. Досліджені представники гликопротеидов є поєднанням білків з речовинами, що містять залишки деяких похідних вуглеводів, сірчаної і оцтової кислот.

ФІЗИЧНІ СВОЙСТВА.

Бєлки — амфотерные електроліти. За певного значенні pH середовища число позитивних і негативних зарядів в молекулі білка однаково. Бєлки маю різноманітне будова. Є білки нерозчинні у питній воді, є білки легко растворимые у питній воді. Є білки малоактивные в хімічному відношенні, стійкі до дії агентів. Є білки вкрай несталі. Є білки, мають вид ни-тей, що сягають завдовжки сотень нанометрів; є білки, мають форму кульок діаметром всього 5−7 нм. Вона має велику молекулярну масу (104—107).

ХІМІЧНІ СВОЙСТВА.

1.Гидратация.

Процес гідратації означає зв’язування білками води, цьому вони виявляють гидрофильные властивості: набухають, їх маса кафе і обсяг збільшується. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від своїх будівлі. Наявні у складі розташовані лежить на поверхні білковой макромолекули гидрофильные амидные (-CO-NH-, пептидная зв’язок), амінные (NH2) і карбоксильные (COOH) групи ваблять до собі молекули води, суворо орієнтуючи їх у поверхню молекули. Огортаючи білкові глобулы гідратная (водна) оболонка перешкоджає стійкості розчинів білка. У изоэлектричесдідька лисого точці білки мають найменшої здатністю пов’язувати воду, відбувається руйнація гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, створюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул є і за її зневодненні з допомогою деяких органічних розчинників, наприклад этилового спирту. Це спричиняє випаданню білків в осад. При зміні pH середовища макромолекула білка стає зарядженої, та її гидратационная здатність меняется.

При обмеженому набряканні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, звані студнями. Холодці не текучі, пружні, мають плас-тичностью, певної механічної міцністю, здатні зберігати свою форму. Глобулярные білки можуть повністю відійти гідрат, розчиняючись у питній воді (например, білки молока), створюючи розчини з невисокою концентрацією. Гидрофильные властивості білків яких багато важать в біології і харчової промисловості. Дуже рухомим холодцем, збудованим переважно з молекул білка, є цитоплазма- полужидкое вміст клітини. Дуже гідратований студень-сырая клейковина, виділена зі пшеничного тесту, вони містять до 65% води. Гідрофільність, головне якість зерна пшениці, білків збіжжя і борошна грає більшую роль при зберіганні і переробки зерна, в хлібопеченні. Тісто, яке підлозісподіваються в хлебопекарном виробництві, є набряклий у питній воді білок, концентрований холодець, у якому зерна крахмала.

2. Денатурація белков.

При денатурації під впливом зовнішніх чинників (температури, механічного впливу, дії хімічних агентів й інших чинників) відбувається зрадіние вторинної, третинної і четвертичной структур білкової макромолекули, тобто її нативной просторової структури. Первинна структура, а слідчийале, і хімічний склад білка не змінюються. Змінюються фізичні властивості: снижается розчинність, спроможність до гідратації, втрачається біологічна актив-ность. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегирование. У той самий час збільшується активність деяких груп, полегшується вплив на білки протеолітичних ферментів, отже, він легше гидролизуется.

У харчової технології особливе практичного значення має теплова денатурация білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагріву і вологості. Це пам’ятаймо розробки режимів термообработке піщевого сырья, полуфабрикатов, котрий іноді готових продуктів. Особливу роль процессы теплової денатурації грають при бланшировании рослинного сировини, сушке зерна, випіканні хліба, отриманні макаронних виробів. Денатурація білків може викликатися і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). До денатурації білків наводить дію хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використав харчової та биотехнологии.

3.Пенообразование.

Процес пенообразования-это здатність білків утворювати высококонцентрированные системи «жидкость-газ», называемые пенами. Стійкість піни, в доторою білок є пенообразователем, залежить тільки від його природи й від кінцнтрации, но і південь від температури. Бєлки як пенообразователей широко используются в кондитерської промышленности (пастила, зефір, суфле).Структуру піни має хліб, але це впливає її смакові свойства.

4.Горение.

Бєлки горять із заснуванням азоту, вуглекислого газу й води, деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом палених перьев.

5.Цветные реакции.

* Ксантопротеиновая-происходит взаємодія ароматичних і гетероатомных циклів у молекулі білка з концентрованої азотної кислотою, супроводжующеееся появою жовтої окраски;

* Биуретовая — відбувається взаємодія слабощелочных розчинів білків з розчином сульфату меди (II) із заснуванням комплексних сполук між іонами Cu2+ і полипептидами. Реакція супроводжується появою фиолетово-синей окраски.;

* при нагріванні білків зі лугом у присутності солей свинцю випадає чорний осад, який містить серу.

6.Амфотерные свойства.

У білках містяться карбоксил і аминогруппа і за дії лугів білок реагує у вигляді аниона — з'єднуватися з катионом луги, створюючи сіль альбуминат:

H2N-CH-COOH+NaOH H2O+H2N-CH-COONa.

? ?

R R.

При дії ж кислот він працює катионом, створюючи синтонин:

H2N-CH-COOH+HCI H2N-CH-COOH CI.

| |.

R R.

7.Гидролиз белков.

Реакція гідролізу йде із заснуванням амінокислот. Загалом вигляді яку можна записать так:

O H O O O.

|| | || H+.

-NH-CH-C-N-CH-C- +2nH2O nH2N-CH-C + nH2N-CH-C.

| | | |.

R1 R2 R1 OH R2 OH.

n.

полипептид (білок) аминокислота-1 аминокислота-2.

ЗНАЧЕННЯ БЕЛКОВ.

БЕЛКИ-ФЕРМЕНТЫ.

У кожній живої клітині відбуваються безупинно сотні біохімічних реакцій. Бистре перебіг цих реакцій забезпечують біологічні каталізатори, чи прискорювачі реакцій, — ферменти. Відомо понад тисячу різних ферментів. Усі вони белки.

Кожен фермент забезпечує одну чи кілька реакцій одного типу. Напризаходів, жири в травному тракті (і навіть всередині клітин) розщеплюються спеціальным ферментом, який діє полісахариди (крохмаль, глікоген) чи білки. Натомість, фермент, який розщеплює лише крохмаль чи глікоген, не діє жири. Кожна молекула ферменту здатна здійснювати від неякких тисяч за кілька мільйонів однакових операцій на хвилину. Вхід цих реакцій ферментний білок не витрачається. Він сполучається з що реагують веществами, прискорює їх перетворення і виходить із реакції неизменным.

Ферменти виконують роботу найкраще лише за оптимальної тимпературе (наприклад, в людини й теплокровних тварин при 37°C) і визначеноіншої концентрації іонів водню в среде.

Процес розщеплення чи синтезу будь-якого речовини у клітині, зазвичай, раздельон на цілий ряд хімічних операцій. Кожну операцію виконує окремий фермент. Група таких ферментів становить свого роду біохімічний конвейер.

БЕЛКИ-ГОРМРНЫ.

Гормони- регулятори фізіологічних процесів. Частина гормонів (але не) тварин і людини є білками. Так, білковий гормон інсулін (гормон підшлункової залози) активує захоплення клітинами молекул глюкози і расщепление чи запасание їх всередині клітини. Не вистачає інсуліну, то глюкоза накапливается у крові надміру. Клітини без допомоги інсуліну неспроможні її захопити -вони голодують. Саме у цьому причина розвитку діабету — хвороби, спричиненої нестатком інсуліну в організмі. Гормони виконують найважливішу функцію организме, керуючи активністю ферментів. Так, інсулін активує у клітинах печінки фермент, синтезирующий з глюкози інше органічне вещество-гликоген, й інших ферментов.

БЕЛКИ-СРЕДСТВА ЗАЩИТЫ.

На потрапляння бактерій чи вірусів у кров тварин і людини організм реагирует виробленням спеціальні захисні белков-антител. Ці білки пов’язуються з чужорідними для організму білками збудників захворювань, ніж придушується їх життєдіяльність. Кожна чужорідний білок організм виробляє специальные «антибелки» — антитіла. Механізм опору збудників заболеваний називають імунітетом. Крім антитіл, розчинених у крові, є антитіла лежить на поверхні спеціальних клітин, які захоплюють чужорідні клітини. Це клітинний імунітет, який би здебільшого і уничтожение знову виникаючих ракових клітин. Щоб запобігти захворюванню, людям і тваринам вводять ослаблені чи убиті бактерії або віруси (вакцини), які викликають хвороба, але змушують спеціальні клітини організму производити антитіла проти цих збудників. Якщо за кілька днів болезнетворная неослабленная бактерія чи вірус потрапляють у такий організм, вони зустрічют міцний захисний бар'єр з антител.

РОЛЬ БІЛКІВ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА.

Бєлки, розпадаючись в організмі, є, як і вуглеводи і жири, джерелом енергії. Енергія, отримувана під час розпаду білків, то, можливо це без будь-якого шкоди організму компенсували енергією розпаду жирів і вуглеводів. Але дуже важливо, що людини і тварин неспроможна обходитися без регулярного надходження білків извне.

Досвід свідчить, що досить тривале вимикання жирів чи вуглеводів з раціону тваринного бракує важких розладів здоров’я. Але прийом на протягом днів їжі, не що містить білків, призводить до серйозних порушень, а тривале безбелковое харчування неминуче закінчується смертю тваринного. Усе це має місце навіть за багатого харчуванні вуглеводами і жирами.

І який кількість білка необхідна за харчуванні людини, щоб забезпечити збереження її здоров’я і працездатності? «Коефіцієнт зношування» в дорослої людини становить близько 23 грамів білка. Але азотисте рівновагу встановлюється прийому вищих кількостей білка в їжі, ніж на те вимагає так званий «коефіцієнт зношування». У середньому азотисте рівновагу встановлюється в людини за місячного споживання 30−45 грамів білка на добу. Цей мінімум білка, необхідний здобуття права підтримувати азотисте рівновагу на раціоні, повністю покриваючому енергетичні потреби організму, отримав назву «фізіологічного мінімуму білка». Азотисте рівновагу в людини й тварин, в такий спосіб, можливо, отримати прийому з їжею білка у кількості приблизно вдвічі більшому, ніж потрібно по «коефіцієнта изнашивания».

Вчені дійшли висновку, що доросла людина повинен споживати щодня при траті енергії в 1500 Ккал щонайменше 100 грам, а спекотному кліматі - щонайменше 120 грам білка. Ці норми відповідають розумовому праці чи праці фізичному, повністю механізованому. При витраті великої кількості енергії, тобто за фізичному праці, недостатньо механізованому, необхідно додатково 10 грам білка на кожні 500 Ккал. Отже, при фізичному праці з тратою енергії в 4000 Ккал потрібно 130−150 грам білка в сутки.

Дедалі більше організм потребує білці залежно від його віку. Норми білка для дітей наведені у наступній таблице:

Для задоволення потреб організму важливим є як кількість, а й якість білків в їжі. Різні білки відрізняються одна від друга відсотковим змістом амінокислот. Залежно від аминокислотного складу, організму потрібно одного білка більше, а іншого менше. У цьому сенсі можна казати про різної біологічної цінності білків. Біологічна цінність білка визначається також ступенем засвоєння його організмом. Бєлки, перебувають у продуктах харчування, споживаних людиною, перебувають у тих чи інших кількостях все амінокислоти. Вивчення азотистого обміну і дорослі людей дозволило дійти невтішного висновку, що з задовільного самопочуття необхідно вісім незамінних амінокислот і джерела азота.

Але встановлені «оптимальні рівні» амінокислот в харчуванні людини є постійними за жодних умов. Вони можуть істотно зростати, причому нерівномірно щодо різноманітних амінокислот, при деяких фізіологічних чи патологічних станах. Якщо їжа, що складається з різних продуктів, містить неповноцінні білки з різними складом амінокислот, доповнюють одна іншу, то результаті з кількох продуктів із неповноцінними білками ми маємо їжу з білковим складом, відповідним вимогам організму. У таблиці наводиться зміст білків у різних продуктах.

Список використовуваної литературы:

1. Баранова Т. А. Правильне харчування.? М.: Интербук, 1991.

2. Бєляєв Д. До. Загальна біологія.— М.: просвещение, 2002.

3. Габріелян Про. З. Хімія 10 клас.— М.: Дрохва, 2001.

4. Габріелян Про. З. Хімія 11 клас.— М.: Дрохва, 2002.

5. Хомченко Р. П. Хімія для вступників у вузи.— М.:Высшая школа, 1985.

6.

ПРИЛОЖЕНИЕ.

Первинна структура белка.

Вторинна структура белка.

Третинна структура белка.

Четвертичная структура белка.

Добові норми білка для дорослої людини, г.

Розумового і легкого фізкабінет іческого праці Механізованого фізичного праці Немеханизированного фізичного праці Важкого фізичного труда.

100−110 110−120 120−140 140−160.

Таблица№ 1.

Добові норми білка для дітей, г.

Від 6 міс. до 1года 1−3 3−7 7−11 11−15 15−18.

25 50 70 70 100 120.

Таблица№ 2.

Зміст білка в харчовому раціоні дорослого человека,.

необхідне підтримки азотистого равновесия.

Джерела білка Потреба белках (г/сутки) Джерела білка Потреба белках (г/сутки).

яєчний білок 19,9 картопля 30,0.

яловичина 26,0 збіжжя вийшло з пшеничного борошна 67,0.

молоко 27,6.

Таблица№ 3.

Перелік продуктів, що забезпечують необходимое.

кількість білкових веществ.

Найменування продукту Кількість Білкові вещества.

Житнього хліб 250 12,8.

Білий хліб 200 14,3.

Крупа 30 2,8.

Макарони 10 0,9.

Борошно пшенична 20 1,9.

М’ясо 150 22,7.

Риба 100 9,4.

Молоко 400 14,2.

Сир, сир 70 11,2.

Сметана 30 0,6.

Вершкове масло олію 30 0,1.

Яйця ½шт. 2,6.

Картопля 400 4,2.

Овочі 300 3,5.

Фрукти, ягоди (свіжі) 200 0,8.

Разом: 102,0.

Таблица№ 4.

Функції білків в организме.

Функція Визначення Пример

1. Пластична Матеріал клітини Колаген, мембранныебелки.

2. Транспортна Переносять различныевещества Гемоглобин (перенос O2 і CO2).

3. Захисна Знешкоджують чужорідні речовиниГлобулін сироватки крови.

4. Енергетична Постачають організм енергією При розщепленні 1 р білка звільняється 17,6 кДж энергии.

5. Каталитическая Прискорюють перебіг хімічних реакцій в організмі Усі ферменти зі своєї хімічної природі - білки. Наприклад, рибонуклеаза.

6. Сократительная Виконують всі види рухів, яких здатні клітини, і організми Миозин (белок мышц).

7. Регуляторна Регулюють обменныепроцессы Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы).

Таблиця № 5.

??

??

??

??