Белки і аминокислоты

АБЕТКА ЖИВУ МАТЕРИИ. БЕЛКИ.

Більше 4 млрд років тому Землі із малих неорганічних молекул непередбачувано виникли білки, які є будівельними блоками живих організмів. Своїм нескінченним розмаїттям все живе зобов’язане саме унікальним молекулам білка, й інші форми життя в Всесвіту науці поки неизвестны.

Бєлки, чи протеїни (від грецьк. «протос» — «перший»), — це природні органічні сполуки, що забезпечують все життєві процеси будь-якого організму. З білків побудовано кришталик очі й павутиння, панцир черепахи та отрутні речовини грибів… З допомогою білків ми переварюємо їжу, і боремося із хворобами. Завдяки особливим білкам ночами світяться світлячки, а у затінках океану мерехтять таємничим світлом медузы.

Білкових молекул на живу клітині в багато разів більше, ніж від інших (крім води, зрозуміло!). Вчені з’ясували, що більшість організмів білки становлять понад половину їх сухий маси. І розмаїтість видів білків дуже велике — лише у клітині такої маленької організму, як бактерія Escherichia сой «(див. додатковий нарис «Об'єкт дослідження — прокаріоти»), налічується близько 3 тис. різних белков.

Вперше білок було виділено (як клейковини) в 1728 р. італійцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) із пшеничного борошна. Про цю подію прийнято вважати народженням хімії білка. З того часу майже століття з природних джерел отримані тисячі різних білків й досліджувано їх свойства.

БІОЛОГІЧНІ «НАМИСТО» Молекула білка дуже довга. Хіміки називають такі молекули полімерними (від грецьк. «поли» — «багато» і «мерос» — «частина», «частка»). Справді, довга молекула полімеру складається з безлічі маленьких молекул, пов’язаних друг з одним. Так нанизуються на нитку намистинки у намисті. У полимерах роль нитки грають хімічні зв’язок між бусинками-молекулами.

Секрет білків заховано на особливостях цих самих намистин. Більшість полімерів так само стійкою форми у просторі, уподібнюючись тим самим бусам, яким і може бути просторової структури: повісиш їх у шию — вони наберуть форми кільця чи овалу, покладеш в коробку — згорнуться в клубок невизначеної форми. Нині ж уявімо собі, деякі намистинки можуть «сліпатися» друг з одним. Наприклад, червоні притягуються до жовтим. Тоді весь ланцюжок прийме певну форму, зобов’язану своїм існуванням «слипа-нию» жовтих і червоних бусинок.

Щось схоже відбувається й у білках. Окремі маленькі молекули, що входять до склад білка, у змозі «сліпатися», бо між ними діють сили тяжіння. У результаті будь-який білкової ланцюга є характерна лише неї просторова структура. Саме він визначає чудові властивості білків. Без такий структури де вони міг би виконувати ті функції, які проводять на живу клетке.

При тривалому кип’ятінні білків у присутності сильних кислот чи лугів білкові ланцюга розпадаються на складові їх молекули, звані амінокислотами. Амінокислоти — і є ті «намистинки», з яких тільки білок, й влаштовані вони порівняно просто.

ЯК ВЛАШТОВАНА АМИНОКИСЛОТА.

У кожній молекулі амінокислоти є атом вуглецю, пов’язані з чотирма заступниками. Одне з них — атом водню, другий — карбоксильная група —СООН. Вона легко «відпускає за грати» іон водню М+, завдяки чому назві амінокислот присутній слово «кислота». Третій заступник — аминогруппа —NH2 і, нарешті, четвертий заступник — група атомів, яку у випадку позначають R. В усіх амінокислот R-группы різні, й кожна їх грає свою, дуже значної ролі. Властивості «намистин», що відрізняють одну амінокислоту одної, приховані в Rгрупах (їх ще називають бічними ланцюгами). Що ж до групи —СООН, то хіміки-органіки ставляться до неї з великим пошаною: всім іншим атомам вуглецю в молекулі даються позначення залежно від рівня їх удалённости від карбоксильной групи. Найближчий до неї атом називають а-атомом, другий — в-атомом, наступний — у-атомом тощо. буд. Атом вуглецю в амінокислотах, які перебувають найближче до карбоксильной групі, т. е. аатом, пов’язаний і з аминогруппой, тому природні амінокислоти, вхідні у складі білка, називають а-аминокислотами.

У природі зустрічаються також амінокислоти, у яких NH^-группа пов’язані з більш отдалёнными від карбоксильной групи атомами вуглецю. Проте задля побудови білків природа вибрала саме а-аминокислоты. Це пов’язано з насамперед із тим, що тільки а-аминокислоты, сполучені в довгі ланцюга, здатні забезпечити достатню міцність і стійкість структури великих білкових молекул.

Кількість а-аминокислот, різняться R-группой, велике. Але найчастіше інших у білках зустрічається всього 20 різних амінокислот. Їх можна як алфавіт «мови» білкової молекули. Хіміки називають ці головні амінокислоти стандартними, основними чи нормальними. Умовно основні амінокислоти ділять чотирма класса.

У входять амінокислоти з неполярными бічними ланцюгами. У другій — амінокислоти, містять полярну групу. Наступні два становлять амінокислоти з бічними ланцюгами, які можуть опинитися заряджатися позитивно (вони об'єднують у третій клас) чи негативно (четвертий). Наприклад, дисоціація карбоксильной групи дає аніон — СОО-, а протонирование атома азоту — катіон, наприклад —NH3+. Бічні ланцюга аспарагінової і глута-миновой кислот мають ще за однією карбоксильной групі —СООН, яка за значеннях рН, притаманних живою клітиною (рН = 7), расстаётся з іоном водню (М+) і їх отримує негативний заряд. Бічні ланцюга амінокислот лізину, аргініну і гистидина заряджені позитивно, бо є атоми азоту, які, навпаки, можуть іон водню присоединять.

Кожна а-аминокислота (крім глицина) залежно від взаємної розташування чотирьох заступників може існувати у двох формах. Вони відрізняються одна від одну немов предмет від своєї дзеркального відображення чи як правиця від лівої. Такі сполуки дістали назву хоральних (від грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекули відкрив 1848 р. великий французький учений Луї Пастер. Два типу оптичних ізомерів органічних молекул отримали назви Д-форма (від латів. dexter — «правий») і Z-форма (від латів. laevus — «лівий»). До речі, одна з назв інших хиральных молекул — глюкози і фруктози — декстроза і левулоза. Примітно, що білків входять лише Z-аминокислоты, і весь білкова життя в Землі — «левая».

Для нормальної життєдіяльності організм потребує повному наборі з 20-ти основних a-Z-аминокислот. Але одні може бути синтезовано у клітинах самого організму, інші — повинні вступати у готовому вигляді з харчових продуктів. У першому випадку амінокислоти називають замінними, тоді як у другому — незамінними. Набір останніх до різних організмів різний. Наприклад, для білого пацюка незамінними є 10 амінокислот, а молочнокислих бактерій — 16. Рослини можуть самостійно синтезувати самі різноманітні амінокислоти, створювати такі, які зустрічаються в белках.

Для зручності 20 головних амінокислот позначають символами, використовуючи одну чи перші три літери російської або англійського назви амінокислоти, наприклад аланин — Ала чи А, гліцин — Гли чи G.

ЩО ТАКЕ ПЕПТИД.

Полімерна молекула білка утворюється під час поєднанні в довгу ланцюжок бусинок-аминокислот. Вони нанизуються на нитку хімічних зв’язків завдяки інформацією всіх амінокислот аминоі карбоксильной групам, присоединённым до а-атому углерода.

Які Утворюються у результаті такої реакції сполуки називаються пеп-тидами; (—СО—NH—группировка у яких — це пептидная група, а зв’язок між атомами вуглецю й азоту — пептидная зв’язок (її ще називають амидной). Поєднуючи амінокислоти у вигляді пептидних зв’язків, можна було одержати пептиди, які з залишків дуже багатьох амінокислот. Такі сполуки отримали назва поліпептиди. Полипептидное будова білкової молекули довів в 1902 р. німецький хімік Еміль Герман Фишер.

На кінцях амінокислотною ланцюжка перебувають вільні амино-и карбоксильная групи; ці кінці ланцюжка називають Nі С-концами. Амінокислотні залишки в полипеп-тидной ланцюжку прийнято нумерувати з Nконца.

Загальна кількість амінокислотних залишків в білкової молекулі змінюється в дуже широкі межах. Так, людський інсулін складається з 51 аминокислотного залишку, а лизо-цим молока матері-годувальниці — з 130. У гемоглобіні людини 4 амінокислотні ланцюжка, кожна з яких побудована десь із 140 амінокислот. Існують білки, мають майже 3 тис. амінокислотних залишків у єдиній цепи.

Молекулярні маси білків лежать у діапазоні приблизно від 11 тис. для малих білків, які з 100 амінокислотних залишків, до 1 млн і більше для білків з довжелезними поліпептидними ланцюгами або заради білків, які з кількох по-липептидных цепей.

Постає питання: чого ж все величезне різноманіття білків з різними функціями і властивостями може бути створені лише з 20 молекул? А розгадка цього секрету природи проста — кожен білок має власний неповторний амінокислотний склад парламенту й унікальний порядок сполуки амінокислот, званий первинної структурою белка.

СПІРАЛІ І СЛОИ.

На початку 50-х рр. XX в. американські хіміки Лайнус Карл Полінг (1901— 1994), нагороджений Нобелівської премією за дослідження природи хімічної зв’язку, і Роберт Кору (1897—1971) припустили, деякі ділянки амінокислотною ланцюжка в білках закручені в спіраль. Завдяки вдосконаленню експериментальних методів (структуру білків вивчають з допомогою рентгенівських променів) кілька років ця геніальний здогад подтвердилась.

Справді, полипептидные ланцюга часто-густо утворюють спіраль, закручену в праву бік. Це перший, найнижчий рівень просторової організації білкових ланцюжків Ось і починають грати роль слабкі взаємодії «бусинок"-аминокислот: група С=0 і велика група N—H із різних пептидних зв’язків можуть утворювати між собою водневу зв’язок. Виявилося, що у відкритої Полингом і Кору спіралі така зв’язок освічена між групою С=0 кожної г-й амінокислоти і групою N—H (і + 4)-й амінокислоти, т. е. між собою пов’язані амінокислотні залишки, віддалені друг від друга чотирма «намистинки». Ці водневі зв’язку й стабілізують таку спіраль загалом. Він отримав назву a.-спирали.

Пізніше выснилось, що а-спираль — єдиний спосіб укладання амінокислотних ланцюжків. Крім спіралей вони утворюють ще й верстви. Завдяки все тим самим водневим зв’язкам між групами С=0 і N—H друг з одним можуть «сліпатися» відразу кількох різних фрагментів однієї полипептидной ланцюга. У результаті виходить цілий шар — його ім'ям названо^-шаром. У багатьох білків а-спирали і р-слои перемежовуються різноманітними звивинами і фрагментами ланцюга було без будь-якої певній структури. Коли починають працювати з просторової структурою окремих ділянок білка, кажуть про вторинної структурі білкової молекулы.

БІЛОК У ПРОСТОРІ Щоб здобути цілковитий «портрет» молекули білка, знання первинної і вторинної структури недостатньо. Ці дані не дають уявлення ні про обсязі, про формі молекули, ні про розташуванні ділянок ланцюга стосовно друг до друга. Але всі спіралі й закручено верстви якимось чином розміщені у просторі. Загальна просторова структура поли-пептидной ланцюга називається третинної структурою белка.

Перші просторові моделі молекул білка — міоглобіну і гемоглобіну — збудували ще наприкінці 50-х рр. XX в. англійські біохіміки Джон Ко-удери Кендрю (народився 1917 р.) і Макс Фердинанд Перутц (народився 1914 р.). У цьому вони використовували дані експериментів із рентгенівськими променями. За дослідження у сфері будівлі білків Кендрю і Перутц в 1962 р. були визнані гідними Нобелівської премії. На кінці століття було визначено третинна структура вже тисяч белков.

При освіті третинної структури білка нарешті виявляють активність R-группы — бічні ланцюга амінокислот. Саме завдяки їм «злипаються» між собою більшість «бусинок"-аминокислот, надаючи ланцюга певну форму в пространстве.

У живий організм білки завжди перебувають у водної середовищі. А найбільше основних амінокислот — вісім — містять неполярные R-группы. Зрозуміло, білок прагне надійно сховати всередину своєї молекули неполярные бічні ланцюга, щоб обмежити їхню контакти з водою. Вчені називають цю виникненням гидрофобных взаємодій (див. статтю «Найдрібніша одиниця живого»).

Завдяки гидрофобным взаємодіям вся полипептидная ланцюжок приймає певну форму у просторі, т. е. утворює третинну структуру.

У молекулі білка діють інші сили. Частина бічних ланцюгів основних амінокислот заряджено негативно, а частина — позитивно. Оскільки негативні заряди притягуються до позитивних, відповідні «намистинки» «злипаються». Електростатичні взаємодії, чи, як його називають інакше, солоні містки, — ще одне важливе сила, стабілізуюча третинну структуру.

Де багато основних амінокислот є полярні бічні ланцюга. Між ними можуть виникати водневі зв’язку, теж які відіграють чималу роль підтримці просторової структури белка.

Між двома аминокислотными залишками цистеина іноді утворюються ковалентные зв’язку (—S—S—), які дуже міцно фіксують розташування різних ділянок білкової ланцюга стосовно друг до друга. Такі зв’язку називають дисуль-фидными містками. Це були найбільш нечисленні взаємодії білках (деяких випадках вони взагалі відсутні), зате за міцністю вони мають равных.

ВИЩИЙ РІВЕНЬ ПРОСТОРОВОЇ ОРГАНІЗАЦІЇ БЕЛКОВ.

Молекула білка може полягати ні з однієї, та якщо з кількох полипептидных ланцюгів. Кожна така ланцюг є самостійну просторову структуру — субь-единицу. Наприклад, білок гемоглобін складається з чотирьох субодиниць, що утворюють єдину молекулу, розташовуючись в вершинах майже правильного тетраедра. Субъединицы «прилипають» друг до друга завдяки тим самим силам, що стабілізують третинну структуру. Це гидрофобные взаємодії, солоні містки і водневі связи.

Якщо білок складається з кількох субодиниць, кажуть, що він має четвертичной структурою. Така структура являє собою вищий рівень організації білкової молекули. На відміну від перших трьох рівнів четвертичная структура є далеко ще не в усіх білків. Приблизно половину з відомих сьогодні білків її имеют.

ЧОМУ БІЛКИ БОЯТЬСЯ ТЕПЛА.

Зв’язки, підтримують просторову структуру білка, досить легко руйнуються. Ми з дитинства знаємо, що з варінні яєць прозорий яєчний білок перетворюється на пружну білу масу, а молоко при скисании загустевает. Відбувається через руйнації просторової структури білків альбуміну в яєчному білці і казеїну (огглат. caseus — «сир») в молоці. Такий процес називається денатурацією. У першому випадку її викликає нагрівання, тоді як у другому — значне збільшення кислотності (внаслідок життєдіяльності які у молоці бактерій). При денатурації білок втрачає здатність виконувати притаманні йому в організмі функції (тому й назва процесу: від латів. denaturare — «позбавляти природних властивостей»). Денатуровані білки легше засвоюються організмом, тому однієї з цілей термічної обробки харчових продуктів є денатурація белков.

НАВІЩО ПОТРІБНА ПРОСТОРОВА СТРУКТУРА.

У природі майже немає випадково. Якщо білок прийняв певну форму у просторі, це повинна бути досягненню якийсь мети. Справді, лише білок з «правильної» просторової структурою може мати певними властивостями, т. е. виконувати ті функції в організмі, що йому запропоновані. А робить він це з допомогою все тієї ж R-групп амінокислот. Виявляється, бічні ланцюга як підтримують «правильну» форму молекули білка у просторі. R-группы можуть пов’язувати інші органічні та неорганічні молекули, приймати що у хімічних реакціях, виступаючи, наприклад, у ролі катализатора.

Часто сама просторова організація полипептидной ланцюга саме «і потрібна у тому, щоб зосередити в певних точках простору необхідний виконання тій чи іншій функції набір бічних ланцюгів. Мабуть, жоден процес у живий організм не проходить й без участі белков.

У ЩО Ж СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ.

Усі хімічні реакції, які у клітині, відбуваються завдяки особливому класу білків — ферментам. Це белки-катализаторы. Вони мають свій секрет, що дозволяє їм працювати значно ефективніше інших каталізаторів, прискорюючи реакції мільярди раз.

Припустимо, кілька приятелів не можуть зустрітися. Але варто було одного з них запросити друзів на дня народження, як наслідок не забарився: всі виявилися щодо одного місці в призначені время.

Щоб зустріч лише через, знадобилося підштовхнути друзів контакту. Те саме чинить і фермент. У його молекулі є звані цгнтры зв’язування. Вони розташовані привабливі для певного типу хімічних сполук (і лише них!) «затишні крісла» — R-группы, котрі пов’язують якісь ділянки молекул реагують речовин. Наприклад, якщо одне з молекул має неполярную групу, у центрі зв’язування перебувають гидрофобные бічні ланцюга. Якщо ж у молекулі є негативний заряд, його буде чекати в молекулі ферменту R-группа з позитивним зарядом.

Через війну обидві молекули реагентів пов’язуються з ферментом й відомства виявляються в безпосередній наближеності друг від друга. Понад те, ті їх групи, які повинні розпочати хімічну реакцію, зорієнтовані у просторі за потрібне для реакції чином. Тепер в справа приймаються бічні ланцюга ферменту, які відіграють роль каталізаторів. У фермент все «продумано» в такий спосіб, що R-группы-катализаторы теж розташовано поблизу від місця подій, яке називають активним центром. Затим завершення реакції фермент «відпускає на волю» молекулы-продукты (див. статтю «Ферменти — попри всі руки мастера»).

ЗВІДКИ БЕРЕТЬСЯ ИММУНИТЕТ.

Бєлки виконують у організмі безліч функцій; вони, наприклад, захищають клітини небажаних вторгнень, захищають їхню відмінність від ушкоджень. Спеціальні білки — антитіла у змозі розпізнавати проникли в клітини бактерії, віруси, чужорідні полімерні молекули і нейтрализовывать их.

У вищих хребетних від чужорідних частинок організм захищає імунна система. Вона стоїть, що, куди вторглися такі «агресори» — антигени, починає виробляти антитіла. Молекула антитіла міцно пов’язують із антигеном: у антитіл, як і в ферментів, також є центри зв’язування. Бічні ланцюга амінокислот перебувають у центрах таким чином, що антиген, що у цю пастку, не зможе вирватися з «залізних лап» антитіла. Після зв’язування з антитілом ворог выдворяется за межі организма.

Можна вводити на організм небагато деяких полімерних молекул, входять до складу бактерій чи вірусів-збудників будь-якої інфекційної болезни.

У організмі негайно з’являться відповідні антитіла. Тепер потрапив до крові чи лімфу «справжній» хвороботворний мікроб відразу ж піддасться атаці цих антитіл, і хвороба буде переможена. Такий спосіб боротьби з інфекцією не що інше, як нелюбима багатьма щеплення. Завдяки йому організм набуває імунітет до інфекційним болезням.

ДЛЯ ЧОГО У ГЕМОГЛОБІНІ ЗАЛІЗО У природі існують білки, у яких крім амінокислот містяться інші хімічні компоненти, такі, як ліпіди, цукру, іони металів. Зазвичай це компоненти відіграють істотне значення і під час білком його біологічної функції. Так, перенесення молекул і іонів вже з органу на інший здійснюють транспортні білки плазми крові. Білок гемоглобін (від грецьк. «гема» — «кров» і латів. globus — «кулю», «кулька»), що міститься у кров’яних клітинах — еритроцитах (від грецьк. «эритрос» — «червоний» і «китос» — «клітина»), доставляє кисень від легких до тканинам. У молекулі гемоглобіну є комплекс іона заліза Fe24 «зі складною органічної молекулою, званий гемам. Гемоглобін складається з чотирьох білкових субодиниць, і кожна з яких містить за одним гему. У зв’язуванні кисню в легких бере участь безпосередньо іон заліза. Щойно щодо нього хоча в одній з субодиниць приєднується кисень, сам іон відразу трохи змінює своє розташування в молекулі білка. Рух заліза «провокує» рух всієї амінокислотною ланцюжка даної субъединицы, яка злегка трансформує свою третинну структуру. Інша субъединица, не присоединившая кисень, «відчуває», що сталося з сусідкою. Її структура теж починає змінюватися. У результаті друга субъединица пов’язує кисень легше, ніж перша. Приєднання кисню до третій, і четвертої субъединицам приміром із ще меншими труднощами. Як видно, субъединицы допомагають один одному роботі. Для саме цього гемоглобину і потрібна четвертичная структура. Оксид вуглецю ЗІ (у просторіччі чадний газ) пов’язують із залізом в геме у сотні разів міцніше кисню. Чадний газ смертельно дуже небезпечна людини, оскільки позбавляє гемоглобін можливості приєднувати кислород.

А ЩЕ БЕЛКИ…

…Служать поживою. У насінні багатьох рослин (пшениці, кукурудзи, рису ін.) містяться харчові білки. До них належать також альбумін — основний компонент яєчного білка і казеїн — головний білок молока. При перетравленні в людини білкової їжі відбувається гідроліз пептидних зв’язків. Бєлки «розбираються» деякі амінокислоти, у тому числі організм у подальшому «будує» нові пептиди чи використовує для отримання енергії. Звідси і назва: грецьке слово «пептос» означає «переварений». Цікаво, що гидролизом пептидной зв’язку управляють теж білки — ферменти. …Беруть участь в регуляції клітинної і фізіологічної активності. До подібним білкам ставляться багато гормони (від грецьк. «гормао» — «спонукаю»), такі, як інсулін, регулюючий обмін глюкози, і гормон зростання. …Наділяють організм здатністю змінювати форму і пересуватися. Натомість відповідають білки актин і миозин, у тому числі побудовано м’язи. …Виконують опорну і захисну функції, скріплюючи біологічні структури й надаючи їм міцність. Шкіра є майже чистий білок колаген, а волосся, нігті і пір'я складаються з міцного нерастворимого білка кератина.

ЩО ЗАПИСАНО У ГЕНАХ.

Послідовність амінокислот в білках кодується генами, які зберігаються і передаються у спадок з допомогою молекул ДНК (див. статті «Хранитель спадкової інформації. ДНК» і «Експресія генів»). Просторову структуру білка задає саме порядок розташування амінокислот. Виходить, що українці первинна, а й вторинна, третинна і четвертичная структури білків становлять зміст спадкової інформації. Отже, і що їх білками функції запрограмовані генетично. Величезний перелік цих функцій дозволяє білкам з права називатися головними молекулами життя. Тому інформацію про білках і те безцінне скарб, яке передається у природі від покоління до покоління. Інтерес людини до цих органічним сполук із кожним роком лише збільшується. Сьогодні вчені вже розшифрували структуру багатьох білкових молекул. Вони з’ясовують функції найрізноманітніших білків, намагаються вирахувати взаємозв'язок функцій зі структурою. Встановлення й відмінностей у білків, виконують аналогічні функції в різних живих організмів, дозволяє глибше проникати у таємниці эволюции.

АМІНОКИСЛОТИ — ПОКАЗНИКИ ВІКУ Dі L-формы амінокислот у змозі надто повільно перетворюватися один одного. За певний (дуже тривалий) період часу чиста Dчи I-форма може бути сумішшю рівних кількостей обох форм. Така суміш називається раиемагом, а процес —раие-мизаиией. Швидкість рацемизации залежить від температури та певного типу амінокислоти. Дане властивість можна використовуватиме визначення віку копалин залишків організмів, а за необхідності — і живих істот. Наприклад, в білці дентину (дентин — кісткова тканину зубів) 1-ас-парагиновая кислота спонтанно раиемизуется зі швидкістю 0,1% на рік. Діти під час формування зубів в дентине міститься лише 1-аспарагиновая кислота. Дентин виділяють з зуба визначають У ньому зміст 0-формы. Результати тесту досить точні. Так, для 97-летней жінки, вік був документально засвідчений, тест показав вік 99 років. Дані досліджень, виконаних на копалин залишках доісторичних тварин — слонів, дельфінів, ведмедів, — добре узгоджуються з результатами датування, отриманими радионуклидным методом.

ЗА ЩО СЕНГЕР ОТРИМАВ НОБЕЛІВСЬКІ ПРЕМИИ.

При гідролізі білків до амінокислот (руйнуванні пептидной зв’язку водою) втрачається інформацію про послідовності їх сполуки. Тому тривале час вважали, що означає визначення первинної структури білка є цілком безнадійну завдання. Однак у 50-х рр. XX в. англійський біохімік Фредерік Сенгер (народився 1918 р.) зміг розшифрувати послідовність амінокислот в полипептидных ланцюгах гормону інсуліну. За роботу, на що його виконання пішло кілька років, в 1958 р. Сенгер удостоївся Нобелівської премії по хімії (двадцятьма роками пізніше він разом із У. Гилбертом отримав другу премію за внесок у встановлення первинної структури ДНК). Принципи визначення амінокислотною послідовності, вперше сформульовані Сенгером, використовують і нині, щоправда, з різними варіаціями і вдосконаленнями. Процедура встановлення первинної структури білка багатоступінчаста: у ній близько десяти різних стадій. Спочатку білок розщеплюють до окремих амінокислот і встановлюють їх тип і кількість у цьому речовині. Під час наступної стадії довгу білкову молекулу розщеплюють не повністю, але в фрагменти. Потім у цих фрагментах визначають порядок сполуки амінокислот, послідовно відділяючи їх одну одною. Расшепление білка на фрагменти проводять кількома способами, щоб у різних фрагментах були перекрывающиеся ділянки. З’ясувавши порядок розташування амінокислот переважають у всіх фрагментах, отримують повну інформацію у тому, як амінокислоти перебувають у білці. До кінцю XX в. створено спеціальні прилади, що визначають послідовність амінокислот в молекулі білка в автоматичному режимі — секвенатори (від анг. sequence — «последовательность»).

молоко І КИСЛОМОЛОЧНІ ПРОДУКТИ Молоко є колоїдний розчин жиру у питній воді. Під мікроскопом добре видно, що його неоднорідне: в безбарвному розчині (сироватці) плавають жирові кульки. У коров’ячому молоці зазвичай міститься від 3 до 6% жирів (переважно це складні ефіри гліцерину і насичених карбонових кислот — пальмітинової, стеаринової), близько 3% білків, а ешё вуглеводи, органічні кислоти, вітаміни і мінеральні речовини. Білок казеїн в молоці є у пов’язаному вигляді - ковалентно присоединённые до амінокислоті сери-ну фосфатні групи утворюють солі з іонами кальцію. При подкислении молока ці солі руйнуються, і казеїн виділяється як білої творожистой маси. У шлунку людини під впливом особливих ферментів відбувається процес, званий «створажива-нием казеїну». Створоженный казеїн випадає в осад і повільніше виводиться з організму, а тому повніше засвоюється. Казеїн високо поживний: у ньому є все амінокислоти, необхідні людині для побудови власних білків. У чистому вигляді він належить до несмачний білий порошок, не розчинну у питній воді. Крім нього на молоці містяться та інші білки, наприклад лактальбумин. При кип’ятінні цього білка перетворюється на нерастворимую форму, створюючи лежить на поверхні кипячёного молока характерну білу плівку — пінку. Вхідний у складі молока цукор лактоза С^НддО, изомерен сахарозе. У людини під впливом ферменту лактази цей цукор розщеплюється на моносахариды глюкозу і галактозу, які легко засвоюються. За рахунок цього, наприклад, немовлята поповнюють запаси вуглеводів. Цікаво, що з багатьох (переважно якщо представники монголоїдній раси) організм у зрілому віці втрачає здатність розщеплювати лактозу. Проходячи через травний тракт, лактоза не засвоюється, а стає сприятливим середовищем у розвиток різних хвороботворних мікроорганізмів, що зумовлює загальному нездужанню. Саме тому народи Далекого Сходу (японці, китайці) мало вживають в пишу молочних продуктів. У промислових умовах молоко піддають теплову обробку, мета якої - придушити розвиток мікроорганізмів та подовжити його зберігання. І тому молоко пастеризуют — витримують 30 хв при 65 °З, і навіть використовують короткочасну термообробку — нагрівають протягом 10−20 з до 71 °З. У порівняні з пастеризацией термообробка краще зберігає живильні речовини, насамперед вітаміни. Щоб молоко не расслаивалось на вершки і сироватку, його гомогенизируют — пропускають під тиском через невеликі отвори. Жирові кульки дробляться, зменшуються в розмірах, а молоко стає більш в’язким. Значна частка власності молока йде на переробку — для масла, сиру і кисломолочних продуктів (кефіру, ряжанки, кисляку, сметани). Щоб самому отримати кефір, молоко сквашивают — витримують протягом 8−10 год при 20−25 °З, додаючи приманку молочнокислих бактерій. Під їхнім дією лактоза розпадається до молочної кислоти: с"н"о" + н, о = лактоза.

== 4СНзСН (ОН)СООН. молочна (2-гидроксипропановая) кислота Саме молочна кислота визначає специфічний смак кефіру. Принаймні того як накопичується в розчині, відбувається коагуляція (свёртывание)казеина, виділених у вільному вигляді. Тому кефір має як густу консистенцію, ніж молоко. Молочнокисле сбраживание лактози супроводжується спиртовим заворушеннями, через що кисломолочних продуктах, зокрема у кефірі, є невелика кількість алкоголю (до 0,03%). У кисломолочних продуктах містяться також мікроорганізми, які придушують розвиток хвороботворних бактерій і тим самим покращують пишеварение. Сир теж отримують сквашиванием молока молочнокислыми бактеріями. Його головною складовою є білок казеїн. Щоб приготувати вершкове олію, від молочної сироватки необхідно відокремити крапельки жиру, що входять до склад молока. І тому збивають вершки — верхній, жирніший шар, утворений при відстоюванні молока. Казеїн належить у складі сирів. Їх роблять, додаючи в молоко бактеріальну закваску і спеціальні ферменти, та був підігріваючи суміш до певній температури. У выделившийся згусток знову вводять ферменти і підігрівають. У цьому відбувається часткове на зміну структури і складу казеїну. Потім суміш розкладають за формами тривалий час — до шести місяців — витримують при низької температури (не вище 15 °З). Під час дозрівання казеїн під впливом ферментів розпадається на поли-пептиды і вільні амінокислоти. Частина амінокислот окислюється киснем повітря, у своїй утворюються аміак, альдегіди, і навіть кетокислоты, які надають сиру характерний аромат. Скисание молока — звичний приклад денатурації белка.

МІДНА КРОВЬ.

У холодних водах Перуанського течії в Тихому океані живе кальмар Dosidicus gigas. Його сигарообразное тіло разом із щупальцями сягає в довжину 3,5 м, а маса гіганта може перевищувати 150 кг. Потужні мышиы викидають струмінь води з силою, з якою вона б'є з пожежного рукави, завдяки чому кальмар здатний рухатись зі швидкістю до 40 км/год. Дзьобом, дуже міцним і гострим, може перебити сталевої кабель. За свідченням очевидців, кальмар буквально на дрібні клапті роздирає 20-кілограмову рибину. Цей лютий хишник дуже небезпечна й у людини. У вашій книзі Франка Лейна «Царство восьминога» стверджується, що «людина, впав в кишеню у місцях, де живе багато кальмарів, не проживе і півхвилини». Щоб «зарядитися» енергією, цьому мешканцеві океану потрібно багато кисню — щонайменше 50 л за годину. По-ступаюший з морської води кисень розноситься тілом кальмара з помошью особливого білка, що містить мідь, — гемоиианина (від грецьк. «гема» — «кров» і «кианос» — «лазурний», «блакитний»). Слід зазначити, що у крові хребетних кисень «транспортують» атоми заліза у складі гема — особливої складної молекули, що входить у склад білка гемоглобіну. Їм буквально нашпиговані червоні кров’яні клітини — еритроцити. Молекула гемоглобіну містить чотири гемовых фрагмента, кожен у тому числі здатний зв’язати молекулу кисню. На відміну від гемоглобіну, в гемоиианине атоми міді безпосередньо пов’язані з білковими молекулами, які включені в будь-які клітини, а вільно «плавають» у крові. Зате одна молекула гемоииани на здатна зв’язати до 200 атомів міді. І ешё одна особливість гемоиианина — молекули його мають величезні навіть білків розміри. У «звичайних» білків, входять до складу яєць, молока, миші, молекулярна маса коливається не більше від б тис. до 1 млн, а молекулярна маса гемоиианина може досягати 10 млн! Це з найбільших білків; більше в розміру і масі лише білкові комплекси у вірусів. Гемоиианин — давній білок. Він влаштований простіше, ніж гемоглобін і так ефективний. Проте при малому змісті кисню у морській воді гемоиианин досить успішно постачає їм тканини холоднокровных тварин. Так, тиск кисню в жабрах лангуста не перевищує 7 мм рт. ст. (930 Па), а тканинах — 3 мм рт. ст.; причому концентрація цього газу крові лангуста удвадцятеро вище, ніж у морській воді. Крім кальмарів, кисень переноситься «блакитний кров’ю» також в десятиногих ракоподібних (омари, краби, креветки). Гемоиианин знайдено в усіх головоногих молюсків (восьминоги, кальмари, каракатиці), різноманітних равликів, павуків та інших. І це у морських гребінців, устриць та інших двостулкових молюсків його відставці немає. Кількість гемоиианина у крові може бути різним. То в спритних восьминога і мечехвоста (морське тварина типу членистоногих) концентрація цього незвичного білка сягає 10 р в 100 мл крові - не менше гемоглобіну у крові людини. У той самий час, у малорухомого їстівного молюска морське вушко Hatiotis tuberculata в 100 мл крові всього 0,03 р гемоиианина. І це зрозуміло: що більш активно тварина, що більше кисню необхідно йому для поповнення енергетичних витрат, тим більша у крові концентрація білка, переносящего кисень. Гемоиианин було відкрито 60-х рр. в XIX ст., коли біологи помітили, що кров головоногих молюсків під час проходження через зябра забарвлюється в блакитний колір. На 1878 р. бельгійський фізіолог Леон Фредерік довів, що блакитний колір викликаний реакцією кисню з медьсодержащим білком, що він назвав гемоиианином. Коли останній втрачає кисень, він, на відміну гемоглобіну, стає безбарвним. Примітно, що все роботу з вивченню нового білка Фредерік виконав протягом дня. З гемоиианина неважко повністю витягти мідь. Аля цього йому досить обробити білок за відсутності кисню реактивом, який міцно пов’язують із іонами одновалентной міді. Так само чином можна визначити зміст міді в гемоиианине. Позбавлений цього металу, він втрачає здатність переносити кисень. Але якщо вводити на розчин білка іони Сі «1 », гемоиианин відновлює свою фізіологічну активність. І так було доведено, що за відсутності кисню мідь гемоиианина перебуває у ступеня окислення +1. При надлишку ж це газу відбувається часткове окислювання металу. У цьому завжди однією пов’язану гемоиианином молекулу кисню доводиться два атома міді. Отже, кисень окисляє рівно половину атомів міді. Це ще одна розбіжність гемоиианина від значно більше розповсюдженого в тваринний світ гемоглобіну, де всі атоми заліза рівноцінні і мають заряд +2 як і вільному стані, і у комплексі з кислородом.

Список використаної літератури: Енциклопедія для дітей «Аванта+».Том17. Хімія. Москва 2000. (стр480−293).