Білки

Білки

Реферат.

на тему:

«Білки».

БІЛКИ — біополімери, що є основою життєдіяльності організмів. З Б. нерозривно пов" язані процеси обміні речовин і перетворень енергії (див. Біоенергетика). Обмін речовин здійснюють Б-ферменти, які специфічно каталізують хім. перетворення, властиві живому. Використовуючи енергію певних реакцій розпаду, ферменти (звичайно в комплексі з ін. специфічними Б.) ефективно викопують різну роботу: механічну (напр., при скорочуванні м" язів), осмотичну (при перенесенні речовин проти градієнта концентрації: див. Осмотичний тиск у біологічних системах), хімічну (при синтезі ряду речовин, у т. ч. нуклеїнових кислот і самих Б.). До складу організму входять тисячі білків, кожний з яких має свою унікальну структуру. Завдяки інформації, що міститься в цій структурі, Б. функціонують за різноманітними індивідуальними програмами, їм належить провідна роль у молекулярних механізмах усіх проявів життєдіяльності. Інформація, що міститься в Б., величезна, вона записана у формі довгих послідовностей амінокислотних залишків і надходить з генетичного апарата клітини при біосинтезі Б. Білки с найважливішими поживними речовинами для людини й тварин, їх застосовують у ряді галузей виробництва як сировину. Б. — ферменти широко використовуються як високоефективні каталізатори в різних галузях промисловості.

Будова й властивості Б. Структурними елементами Б. є амінокислоти. Порівняно прості молекули амінокислот містять кислотні групи — СООН, основні групи — NH2 та бічні ланцюги — R. У Б. амінокислоти представлені залишками, що з" єднані зв" язками — СО — NН. Для Б. характерні саме такі амінокислотні (поліпептидні) ланцюги, але кожен ланцюг складається з десятків, а то й сотень ланок. Молекула білка містить один або кілька з" єднаних між собою подіпептидних ланцюгів. У біосинтезі їх використовуються амінокислоти 20 певних видів. Довжина поліпептидного ланцюга в різних Б. неоднакова. Різниться також склад амінокислот і їхня послідовність у ланцюгу. Відображуючи відмінності довжини поліпептидних ланцюгів, мол. м. білків коливається приблизно від десяти тисяч до багатьох сотень тисяч дальтонід. Через відмінності амінокислотного складу несталий і вміст окремих елементів у Б.: вуглецю 50—55%, кисню 6,5—7,3%, азоту 15,0—17,6%, сірки 0,3 — 2,5%. Якщо молекули різних Б. неоднакові, то молекули даного виду Б. ідентичні, вони не різняться ні за довжиною ланцюгів, ні за складом, ні за послідовністю амінокислоти Будова поліпептидного ланцюга — первинна структура — є основною характеристикою кожного індивідуального Б. Вона точно визначається відповідним геном, у якому всю послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу записано за допомогою нуклеотидного триплетного коду (див. Генетичний код).

Будову поліпептидних ланцюгів багатьох Б. повністю розшифровано. Амінокислоти — структурні компоненти Б.— дуже різняться за характером бічних ланцюгів R (мал. 1). Одні з них гідрофільні, споріднені з водою (розчинником), інші — навпаки, гідрофобні. Першим властива тенденція занурюватися в розчинник, другим — відокремлюватися від розчинника, контактуючи між собою. Є гідрофільні ланцюги R, що несуть позитивні або негативні електричні заряди. Деякі ланцюги R, а також групи — СО й — NH пептид-них зв" язків створюють між собою т. з. водневі містки. Тісний контакт гідрофобних ланцюгів усередині молекули Б., взаємне притягування протилежних зарядів і утворення водневих містків, як правило, утворюють у молекулі Б. компактну структуру. Хоч кожна з цих взаємодій окремо є слабкою, сукупність їх у молекулі достатня для того, щоб забезпечити стійку просторову організацію системи й створити певну, часто дуже складну, конфігурацію. В просторовій організації Б. розрізняють: а) вторинну структуру — спіралізовані й витягнуті дільниці ланцюга, фіксовані водневими містками між — CO й — NH-групами пептидного ланцюга, о) третинну структуру — внутрішньомолекулярну упаковку, що виникає внаслідок різних взаємодій амінокислотних залишків, якщо кілька молекул Б. утворюють міцний комплекс, це називають четвертинною (просторовою) структурою. Доведено, що просторова організація Б. має вирішальне значення для їхніх біол. функцій, що ця організація створюється системою внутрішньомолекулярних взаємодій, яка, в свою чергу, визнанається первинною структурою. Вирішальне значення первинної структури Б. для його просторової організації та біол. функції підтверджено хім. синтезом двох Б.— гормону інсуліну й ферменту рибонуклеази. Це було здійснено шляхом штучного одержання відповідних поліпептидних ланцюгів з амінокислот. Фізико-хімічні властивості Б. різноманітні. Якщо склад і просторова організація даного Б. забезпечують зосередження на поверхні молекули великої кількості гідрофільних хім. груп, то Б. виявляється водорозчинним. Якщо ж переважають гідрофобні групи, розчинність втрачається. Заг. електричний заряд білкової молекули залежить від кількості наявних у ній груп з позитивним і негативним зарядами. Знак і величина загального заряду Б. залежать і від реакції середовища (рН). Існують Б. здебільшого електропозитивні (лужні) і електронегативні (кислі). Різноманітність Б. залежить ще й від того, що поряд із Б., які складаються тільки з амінокислот (простими Б.— протеїнами), нерідко трапляються й складні Б.— протеїди, що містять у собі нуклеїнові кислоти (нуклеопротеїди), ліпіди (ліпопротеїди), метали (мепгалопротеїди) та ін.

Механізми функцій Б. У стійких упорядкованих молекулах Б. існує певне просторове розміщення хім. груп. Це, звичайно, стосується і до поверхнево розташованих груп, з якими можуть контактувати речовини навколишнього середовища. Виявлено, що окремі ділянки поверхні білкової молекули, де розміщено групи, здатні утворювати слабкі зв" язки різного типу, набувають характеру функціональних одиниць — активних центрів. Центри безпомилково «пізнають» молекули, що їхні хім. групи за своєю природою й геом. розміщенням відповідають їхнім власним групам, і здатні взаємодіяти з ними. Ці взаємодії приводять до комплексоутворенпя. Кожний із зв" язків, що їх утворює центр, сам по собі надто слабкий, щоб створити комплекс, але сукупність зв" язків має достатню міцність. Таким чином, активний центр подібний до шифру з ряду знаків. Тому він діє вибірково. Комплексоутворення, здійснене за допомогою активного центра Б., може істотно вплинути на стан приєднаної речовини. Остання (у разі Б.-ферментів) активується і зазнає певного хім. перетворення. Функціональні можливості активних центрів збільшуються ще й тим, що хім. реактивність однієї з груп центра може різко підвищитися під впливом комбінованого діяння з боку ін. амінокислотних залишків молекули. Активні центри, що їх раніше вивчали непрямими шляхами, тепер виявляють безпосередньо при з" ясуванні тривимірної структури Б. за допомогою методів рентгено-структурного аналізу. Виконання специфічних дій за допомогою активних центрів є загальним принципом біол. функцій білків.

Біосинтез Б. відбувається в усіх клітинах живих організмів. Він забезпечує оновлення білків, процесії обміну речовин, їхню регуляцію, а також ріст і диференціацію органів і тканин. Інформацію про первинну структуру кожного Б. закодовано в дезокcupибoнуклеіновій кислоті (ДНК), звідки вона «переписується» на матричну рибонуклеїнову кислоту, мРНК (т. з. процес транскрипції). Після цього РНК надходить до рибосом. Послідовність нуклеотидів мРНК забезпечує чітку послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Кожна амінокислота кодується трьома нуклеотидами — т. з триплетом (кодоном). Всього існує 64 кодони, 61 з них кодує 20 властивих білкам амінокислот, а три — закінчення біосинтезу поліпептидного ланцюга. Процес біосинтезу починається з активації амінокислот аденозинтрн фосфорною кислотою, АТФ (див. Адено-зинфосфорні кислоти). Активована амінокислота сполучається зі специфічною для неї транспортною РНК (тРНК), утворюючи за участю ферменту сполуку амінокислоти з тРНК (амінрацилт РНК), яка переносить амінокислоту на рибосому. Тут здійснюється процес синтезу поліпептидного ланцюга на мРНК, т з трансляція. Кожна тРНК має відповідну послідовність із трьох нуклеотндів (антикодон), якою пізнає тільки свій триплет (колон), на мРНК. Аміноацил — тРНК приєднується своїм антикодоном до кодону мРНК в рибосомі. До сусіднього кодону цієї ж мРНК приєднується ін. аміноацил-тРНК. Коли дві аміноацил-тРНК в рибосомі опиняються поруч, амінокислоти приєднуються одна до одної, утворюючи дипептид. Далі до вільного кодону мРНК приєднується третя аміноацил-тРНК, і тоді третя амінокислота з" єднується з дипептидом, утворюючії трипептид. Процес повторюється багато разів, поки не буде «прочитано» всю мРНК. Синтезований поліпептидний ланцюг відділяється від рибосоми, після чого формується його остаточна структура. Г. X. Мацука. Літ. Волькенштейн М. В. Молекулы и жизнь. М., 1965, Бєліцер В. О., Троїцький Г. В., Серебряной С. Б. Дослідження в галузі хімії та біохімії білків, проведені на Україні за радянський час. «Український біохімічний журнал». 1967, т. 39, № 5: Спирин А. С., Гаврилова Л. П. Рибосома. М., 1971, Робертис Э., Новинский В., Саэс Ф. Биология клетки. Пер. с англ. М., 1973, Стент Г. С. Молекулярная генетика. Пер. с англ. М., 1974, Ленинджер А. Биохимия. Пер. с англ. М., 1976, Дзвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды. белки. Пер. с англ. М. 1976.