Характеристика білків

РефератДопомога в написанніДізнатися вартістьмоєї роботи

Характеристика білків (реферат, курсова, диплом, контрольна)

План:

Введение

2. Дослідження белков.

3. Класифікація белков.

4. Склад і строение.

. пептидная связь.

. елементарний состав.

. молекулярна масса.

. аминокислоты.

. будова а) первинна структура б) вторинна структура в) третинна структура.

. просторова структура р) четвертичная структура.

. денатурация.

5. Хімічні і навіть фізичні свойства.

6. Хімічний синтез белков.

7. Значення белков.

8. Вывод.

Список використаної литературы.

Бєлки — високомолекулярні азотисті органічні речовини, побудовані з амінокислот і які відіграють фундаментальну роль структурі та життєдіяльності організмів. Бєлки — основна і необхідна складова частина всіх організмів. Саме Бєлки здійснюють обмін речовин і енергетичні перетворення, нерозривно пов’язані з активними біологічними функціями. Сухе речовина більшості органів прокуратури та тканин людини і тварин, і навіть більшість мікроорганізмів складаються головним чином із білків (40−50%), причому рослинного світу властиво відхилення від цього середньої величини у бік зниження, а тварині - підвищення. Мікроорганізми зазвичай багатшими білком (деякі ж віруси є майже чистими білками). Отже, загалом можна взяти, що 10% біомаси Землі представлено білком, тобто його кількість вимірюється величиною порядку 1012 — 1013 тонн. Білкові речовини лежать у основі найважливіших процесів життєдіяльності. Так, наприклад, процеси обміну речовин (травлення, подих, виділення, та інші) забезпечуються діяльністю ферментів, є за своєю природою білками. До білкам належить і скорочувальні структури, які у основі руху, наприклад скорочувальний білок м’язів (актомиозин), опорні тканини організму (колаген кісток, хрящів, сухожиль), покрови організму (шкіра, волосся, нігті і т.п.), котрі перебувають головним чином із коллагенов, эластинов, кератинов, а також токсини, антигени і антитіла, багато гормони та інші біологічно важливі вещества.

Роль білків в живому організмі підкреслюється вже самим їх назвою «протеїни» (у перекладі грецького protos — перший, первинний), запропонованим в 1840 голландським хіміком Р. Мульдером, який виявив, що у тканинах тварин і звинувачують рослин містяться речовини, схожі на за своїми властивостями яєчний білок. Поступово було встановлено, що білки є великий клас різноманітних речовин, побудованих по однаковому плану. Відзначаючи першочергового значення білків для процесів життєдіяльності, Енгельс визначив, що таке життя є спосіб існування білкових тіл, що полягає у постійному самообновлении хімічних складових частин цих тел.

У природі існує приблизно 1010−1012 різних білків, які забезпечують життєдіяльність організмів всіх ступенів складності від вірусів до людини, вони забезпечують життя як 2 млн. видам організмів. Білками є ферменти, антитіла, багато гормони та інші біологічні активні речовини. Необхідність постійного поновлення білків лежать у основі обміну речовин. Саме тому білки, й з’явилися тим винятковим матеріалом, що послужив основою виникнення життя Землі. Жодна речовина із усіх речовин біологічного походження немає настільки великого значення й не має настільки багатогранними функціями у житті організму як білки. Ф. Енгельс писав: «Всюди, куди ми зустрічаємо життя, ми бачимо, що вона пов’язані з будь-яким білковим тілом, і всюди, куди ми зустрічаємо якесь білкове тіло, яке перебуває у процесі розкладання, ми без винятку читаємо і явища жизни».

Дослідження белков Свое назва білки отримали від яєчного білка, що з незапам’ятних часів використовувався людиною як частину їжі. Відповідно до з описів Плінія Старшого, вже у у Стародавньому Римі яєчний білок працював і як лікувальне засіб. Проте справжня історія білкових речовин починається тоді, коли з’являються перші інформацію про властивості білків як хімічних сполук (згортання при нагріванні, розкладання кислотами і міцними лугами і т. п.). Серед білків тваринного походження, за яєчним білком, були охарактеризовані білки крові. Освіта згустків крові у її згортання описано ще засновником вчення про кровообігу У. Гарвеем; пізніше цей факт звернув увага фахівців і Р. Бойль. Серед рослинних білків пальма першості належить нерозчинною у питній воді клейковине із пшеничного борошна, яку уперше отримав Я. Беккари. У працях, він також подібність клейковини з речовинами тваринної природи. Уперше термін білковий (albumineise) стосовно всім рідинам тваринного організму використовував французький фізіолог Ф. Кене в 1747 р., і саме у такому тлумаченні термін ввійшов у 1751 р. в «Енциклопедію» Д. Дідро і Ж. Д «Аламбера. З цієї періоду дослідження, пов’язані із отриманням білків, набувають систематичний характер. У 1759 р. А. Кессель-Майер, а пізніше І. Руэль описали виділення клейковини із різних рослин i охарактеризували її властивості. У 1762 р. А. Халлер досліджував процес освіти і згортання казеїну, а 1777 р. А. Тувенель, працював тоді Петербурзі, називає сир білкової частиною молока. Найважливіший етап до вивчення білків пов’язані з роботами французького хіміка А. Фуркруа, який розглядав білки як індивідуальні речовини довів єдину природу білкових речовин, виділених з рослинних і тварин джерел. Для трьох головних білкових компонентів крові запропонував назви альбумін, желатин і фібрин. У 1780 р. Ф. Вассерберг відносить до тілах білкової природи кришталик очі. На початку ХІХ століття з’являються перші роботи з хімічному вивченню білків. Вже 1803 р. Дж. Дальтон дає перші формули білків — альбуміну і желатину — як речовин, містять азот. У 1810 р. Ж. Гей-Люссак проводить хімічні аналізи білків — фібрину крові, казеїну і відзначає подібність їх елементного складу. Вирішальне значення розуміння хімічної природи білків мало виділення за її гідролізі амінокислот. Мабуть, першим це зробив А. Браконно в 1820 р., коли, діючи на білки сірчаної кислотою, при кип’ятінні він отримав «клейовою цукор», чи гліцин, при гідролізі фібрину з м’яса — лейцин і за розкладанні вовни — також лейцин і суміш інших продуктів гідролізу. Першої відкритої амінокислотою був, певне, аспарагин, виділений Л. Вокленом з соку спаржі Asparagus (1806). У цей час Ж. Пруст отримав лейцин при розкладанні сиру і сиру. Потім з харчів гідролізу білка виділили багатьох інших амінокислоти. Перша концепція будівлі білків належить голландському хіміку Р. Мульдеру (1836). Базуючись на теорії радикалів, він сформулював поняття про мінімальної структурної одиниці, входить до складу всіх білків. Цю одиницю, якої приписувався склад 2C8H12N2 + 50, Мульдер назвав протеїном (Рг), а свою концепцію — теорією протеина. Позднее склад протеїну був уточнено — C40H62N10O12; додатково до протеинным одиницям деякі білки містили сірку і фосфор. Формула білків, запропонована Мульдером в 1838 р., була така: білок сироватки крові 10Pr S2P білок курячих яєць 10Pr SP фібрин 10Pr SP казеїн 10Pr P. S клейковина рослин 10Pr S2 кристаллин (з кришталика очі) 15Рг Роботи Р. Мульдера сприяли значному поширенню поглядів про єдності всіх білків, їх фундаментальне значення у світі живої природи. У ході перевірки «теорії протеїну» були різко розширено хімічні дослідження білків, й у взяли участь видатні хіміки того часу Ю. Лібіх і Ж. Дюма. Ю. Лібіх, підтримував у принципі ідею протеїнової одиниці, уточнив формулу протеїну C48H72N12O14, Ж. Дюма запропонував свій варіант C48H74 N 12О15 -, проте Р. Мульдер відстоював правильність укладеної ним формули. Його підтримував І. Берцелиус, изложивший теорію протеїну у ролі єдиної теорії будівлі білка в знаменитому підручнику хімії (1840), що означає повне визнання і торжество концепції Р. Мульдера. Проте невдовзі наступають важкі часи для теорії протеїну. У 1846 р. М. Еге. Лясковский, працював у лабораторії Ю. Лібиха, довів неточність багатьох наведених Р. Мульдером аналізів. Свої сумніви у правильності теорії публічно висловив Ю. Лібіх, він планував розпочати широкі дослідження структури білків і навіть вивчив продукти розпаду білкових речовин. Розуміючи вагомість аргументів опонентів, Р. Мульдер намагався коригувати формулу протеїну (C36H50N8O10), але наприкінці кінців поступився під тиском нових фактів і відкриттів. Теорія протеїну стала надбанням історії, але її значення непреходяще, оскільки вона стимулювала хімічні дослідження білків, зробила білки однією з головних об'єктів бурхливо що розвивається хімії природних веществ.

Щоб сформувати сучасних поглядів на структурі білка істотне значення мали роботи з розщеплення білкових речовин протеолитическими ферментами. Серед перших їх використовує Р. Мейснер. У 1850 р. До. Леман пропонує називати пептонами продукти розкладання білків пепсином. Вивчаючи той процес, Ф. Хоппе-Зайлер і Ш. Вюрц у 70-х минулого століття дійшли важливий висновок, що пептоны утворюються у результаті гідролізу білків ферментом. Вони мусили дуже близькі до правильної тлумаченню таких експериментів із позицій структурної хімії, але, на жаль, останнього кроку шляху до теорії будівлі білка зробити зуміли. Дуже близький істини був й О. Я. Данилевський, який у своїй роботі «Дослідження складу, фізичного та хімічного будівлі продуктів розпадання білкових речовин і генетичних відносин між різними їх видами «справедливо стверджував, що білки побудовано з амінокислот і мають полімерну природу. Подальші структурні дослідження білка, і навіть основні праці Т. Курциуса по синтезу пептидів викликали появу результаті розширення зрештою до формулювання пептидной гіпотези, за якою білки побудовано з амінокислот, з'єднаних пептидными зв’язкамиСО-NH-. У 1902 Еге. Фішер створив метод аналізу та поділу амінокислот, заснований на переведенні їх у складні ефіри, які можна було піддавати фракційної перегонці, не побоюючись розкладання. З допомогою цього провів якісне і кількісне визначення продуктів розщеплення білків і відкрив амінокислоти валин, пролин і гидроксипролин. Пізніше з амінокислот він отримав продукти їх конденсації, названі полипептидами. Послідовно синтезував ді-, тритощо. пептиди, лише близько 125. Одне з них, що з 18 амінокислот, тривалий час залишалося найскладнішим із усіх синтезованих органічних сполук з відомою структурою. Фішер встановив механізм сполуки амінокислот в лінійні ланцюжка через освіту пептидной зв’язку (і ввів цей термін), розробив методи синтезу Dі L-аминокислот.

Пептидная теорія отримала повне підтвердження у подальших дослідженнях. Вивчення будівлі білків поставили на міцну наукове підгрунтя. У 1934 р. Лайнус Полінг що з А.E. Мирски сформулював теорію будівлі та функції білка. У 1936 р. він поклав початок вивченню атомної та молекулярної структури білків і амінокислот (мономерів, у тому числі складаються білки) із застосуванням рентгенівської кристаллографии. В 1942 р. Полингу та її колегам, отримавши перші штучні антитіла, вдалося змінити хімічну структуру деяких які у крові білків, відомі як глобулины. В 1951 р. П. і Р. Б. Кору опублікували перше яке закінчила опис молекулярної структури білків. То справді був результат досліджень, що тривали довгих 14 років. Застосовуючи методи рентгенівської кристалографії для аналізу білків в волоссі, вовни, мускулах, нігтях та інших біологічних тканинах, вони виявили, що ланцюга амінокислот в білці закручені одна навколо інший в такий спосіб, що утворюють спіраль. Це опис тривимірної структури білків ознаменувало великий прогрес в біохімії. Класифікація белков.

Из-за щодо великих розмірів білкових молекул, складності їх будівлі та відсутності досить точних даних про структуру більшості білків ще немає раціональної хімічної класифікації білків. Існуюча класифікація значною мірою умовна й головним чином підставі фізико-хімічних властивостей білків, джерел отримання, біологічну активність та інших, нерідко випадкових, ознак. Так, по фізико-хімічним властивостями білки ділять на фибриллярные і глобулярные, на гидрофильные (растворимые) і гидрофобные (нерозчинні) тощо. По джерелу отримання білки поділяють на тварини, рослинні і бактеріальні; на білки м’язові, нервової тканини, кров’яної сироватки тощо.; по біологічної активності - на белки-ферменты, белки-гормоны, структурні білки, скорочувальні білки, антитіла тощо. Слід, проте, пам’ятати, що зза недосконалості самої класифікації, і навіть внаслідок виняткового різноманіття білків частина з окремих білків неможливо знайти віднесено ні з одній з описуваних тут групп.

Усі білки заведено поділяти на прості білки, чи протеїни, складні білки, чи протеїди (комплекси білків з небелковыми соединениями).Простые білки є полімерами лише амінокислот; складні, крім залишків амінокислот, містять також небілкові, звані простетические группы.

Протеїни є прості білки, котрі перебувають тільки з залишків амінокислот. Вони поширені в тварину і рослинному мире.

Гистоны.

Мають порівняно низьку молекулярну масу (12−13 тис.), з переважанням лужних властивостей. Локалізовано переважно у ядрах клітин. Розчиняються в слабких кислотах, глушаться аміаком і спиртом. Мають лише третинну структуру. У природничих умовах міцно пов’язані з ДНК і входять у складі нуклеопротеидов. Основна функція — регуляція передачі генетичної інформації з ДНК і РНК (можлива блокування передачи).

Протамины.

Найнижча молекулярна маса (до 12 тис.). Виявляє виражені основні властивості. Добре розчиняються у води та слабких кислотах. Є в статевих клітках і становлять основну масу білка хроматина. Хоча це й гистоны утворюють комплекс з ДНК, функція — надають ДНК хімічну устойчивость.

Глютелины.

Рослинні білки, які у клейковине насіння злакових і деяких інших у зелених частинах рослин. Нерозчинні у питній воді, розчинах солей і етанолу, але добре розчиняються у слабких розчинах лугів. Містять все незамінні амінокислоти, є повноцінними продуктами питания.

Проламины.

Рослинні білки. Є в клейковине злакових рослин. Розчиняються лише у 70%-м спирті (це пояснюється містило велику кількість пролина і неполярных аминокислот).

Протеиноиды.

Бєлки опорних тканин (кістку, хрящ, зв’язки, сухожилля, нігті, волосся). Нерозчинні чи важко розчинні у питній воді, сольових і водно-спиртовых сумішах білки із високим вмістом сірки. До протеиноидам ставляться кератин, колаген, фиброин.

Альбумины.

Невисокою молекулярної масою (15−17 тис.). Характерні кислі властивості. Розчиняються у питній воді, і слабких сольових розчинах. Глушаться нейтральними солями при 100%-м насиченні. Беруть участь у підтримці осмотического тиску крові, транспортують з кров’ю різні речовини. Є в сироватці крові, молоці, яєчному белке.

Глобулины.

Молекулярна маса до 100 тис. У воді нерозчинні, але розчиняються у слабких сольових розчинах і глушаться менш концентрованих розчинах (вже за часів 50%-м насиченні). Є у насінні рослин, особливо у бобових і олійних; в плазмі крові й у інших біологічних рідинах. Виконують функцію імунної захисту, забезпечують стійкість організму до вірусним інфекційним заболеваниям.

Сложные білки ділять на цілий ряд класів залежно від характеру простетической группы.

Фосфопротеины.

Мають як небелкового компонента фосфорну кислоту. Представниками даних білків є казеиноген молока, вителлин (білок жовтків яєць). Така локалізація фосфопротеидов свідчить про важливому їх значенні для що розвивається організму. Дорослі форм ці білки є у кісткової і нервової тканях.

Липопротеины.

Складні білки, простетическая група яких освічена липидами. По будовою це невеликого розміру (150−200 нм) сферичні частки, зовнішня оболонка яких освічена білками (що дозволяє йому пересуватися по крові), а внутрішня частина — липидами та його похідними. Основна функція липопротеинов — транспорт за кров’ю ліпідів. Залежно кількості білка і ліпідів, ліпопротеїди поділяються на хиломикроны, ліпопротеїди низької густини (ЛПНП) і високої густини (ЛПВП), що інколи позначаються як (- і (-липопротеиды.

Металлопротеины.

Містять катиони однієї чи кількох металів. Найчастіше це — залізо, мідь, цинк, молібден, рідше марганець, нікель. Білковий компонент пов’язані з металом координаційної связью.

Гликопротеины.

Простетическая група представлена вуглеводами та його похідними. З хімічної будови вуглеводного компонента, виділяють 2 групи: Справжні — як вуглеводного компонента найчастіше зустрічаються моносахариды. Протеогликаны — побудовано з дуже великої числа повторюваних одиниць, мають дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроїтин, каротинсульфаты).

Функції: структурно-механическую (є у шкірі, хрящі, сухожиллях); каталітичну (ферменти); захисну; що у регуляції клітинного деления.

Хромопротеины Выполняют ряд функцій: участь у процесі фотосинтезу і окислительновідбудовних реакціях, транспорт З повагою та СО2. З’являються складними білками, простетическая група яких представлена забарвленими соединениями.

Нуклеопротеины.

Роль протеистической групи виконує ДНК чи РНК. Білкова частина представленій у основному гистонами і протаминами. Такі комплекси ДНК з протаминами виявлено в сперматозоидах, і з гистонами — в соматичних клітинах, де молекула ДНК «намотана» навколо молекул белка-гистона. Нуклепротеинами за своєю природою є поза клітини віруси — це комплекси вірусної нуклеїнової кислоти і білкової оболонки — капсида.

Склад і строение.

Пептидная связь.

Бєлки є нерегулярні полімери, побудовані з залишків (-амінокислот, загальну формулу що у водному розчині при значеннях pH близьких до нейтральним можна записати як NH3+CHRCOO-. Залишки амінокислот в білках з'єднані амидной зв’язком між (-аминоі (- карбоксильными групами. Зв’язок між двома (-аминокислотными залишками зазвичай називається пептидной зв’язком, а полімери, побудовані із залишків (- амінокислот, з'єднаних пептидными зв’язками, називають полипептидами. Білок як біологічно значуща структура може бути одностайно полипептид, і кілька полипептидов, їхнім виокремленням внаслідок нековалентных взаємодій єдиний комплекс.

Усі що входять до пептидную зв’язок атоми вміщено у площині (планарная конфигурация).

Відстань між атомами З повагою та N (вСО-NH-связи) одно 0,1325 нм, то є менше нормального відстані між (-вуглецевим атомом і атомом N тієї ж ланцюга, того що виражається величиною 0,146 нм. Разом про те воно перевищує відстань між атомами З повагою та N, з'єднаними подвійний зв’язком (0,127 нм). Отже, зв’язок З повагою та N вСО-NHугрупованню може розглядатися як проміжна між простий і подвійний внаслідок поєднання ?-електронів карбонильной групи зі вільними електронами атома азоту. Це певним чином б'є по властивості полипептидов і білків: за місцем пептидних зв’язків легко здійснюється таутомерная перегрупування, яка веде до освіті енольной форми пептидной зв’язку, котра підвищеної реакційної способностью.

Елементний склад белков.

Бєлки перебувають у середньому близько 1 6% азоту, 50−55% вуглецю, 21- 23% кисню, 15−17% азоту, 6−7% водню, 0,3−2,5% сірки. У складі окремих білків виявлено також фосфор, йод, залізо, мідь і пояснюються деякі інші макроі мікроелементи, у різних, часто дуже малих количествах.

Зміст основних хімічних елементів в білках може різнитися, крім азоту, концентрація якої характеризується найбільшим постоянством.

Для вивчення аминокислотного складу білків використовується головним чином метод гідролізу, тобто нагрівання білка з 6−10 міль/ літр соляної кислотою за нормальної температури 100−110 градусів. отримують суміш (-амінокислот, із яких виділити індивідуальні амінокислоти. Для кількісного аналізу цю суміш нині застосовують ионообменную і паперову хроматографію. Сконструйовані спеціальні автоматичні аналізатори аминокислот.

Розроблено також ферментативные методи ступенчатого розщеплення білка. Деякі ферменти розщеплюють макромолекулу білка специфічно — лише у місцях перебування певної амінокислоти. Так отримують продукти ступенчатого розщеплення — пептоны і пептиди, наступним аналізом яких ставлять амінокислотний остаток.

Через війну гідролізу різних білків виділено трохи більше 30 (- амінокислот. Двадцять їх зустрічаються частіше других.

При освіті молекули білка чи полипептида (-амінокислоти можуть з'єднуватися в різної послідовності. Можливо величезну кількість різних комбінацій, приміром, із 20 (-амінокислот можна утворити більше 1018 комбінацій. Існування різних типів полипептидов практично неограничено.

Послідовність сполуки амінокислот у цьому чи іншому білці встановлюють шляхом ступенчатого розщеплення чи рентгеноструктурним анализом.

Для ідентифікації білків і полипептидов використовують специфічні реакцію білки. Наприклад: а) ксантопротеиновая реакція (поява жовтого фарбування при взаємодії з концентрованої азотної кислотою, що у присутності аміаку ставати помаранчевим; реакція пов’язані з нитрованием залишків фенілаланіну і тирозина); б) биуретовая реакція на пептидные зв’язку — дію розведеного сульфату міді (II) на слабощелочной розчин білка що супроводжується появою фіолетово-синьої забарвлення розчину, що з комплексообразованием між міддю і полипептидами. в) реакція Миллона (освіту жовто-коричневого фарбування при взаємодії з Hg (NO3)2 + HNO3 + HNO2; Молекулярна масса.

Бєлки є высокомолекулярными сполуками. Це полімери, які з сотень і тисяч амінокислотних залишків — мономерів. Відповідно й молекулярна маса білків у межах 10 000- 1 000 000. Так було в складі рибонуклеазы (ферменту, расщепляющего РНК) міститься 124 амінокислотних залишку і його молекулярна маса становить приблизно 14 000. Миоглобин (білок м’язів), що з 153 амінокислотних залишків, має молекулярну масу 17 000, а гемоглобін — 64 500 (574 амінокислотних залишку). Молекулярні багатьох інших білків вищі: (- глобулін (утворює антитіла) складається з 1250 амінокислот і має молекулярну масу близько 150 000, а молекулярна маса білка вірусу грипу — 320 000 000.

Амінокислоти Нині у різних об'єктах живої природи виявлено до 200 різних амінокислот. У людини їх, наприклад, близько 60. Проте у складі білків входять тільки 20 можна амінокислот, званих іноді природными.

Амінокислоти — органічні кислоти, які мають атом водню (- вуглецевого атома заміщений на аминогруппу -NH2. Отже, з хімічного природі це (-амінокислоти із загальною формулой:

COOH.

H-C*-NH2.

З формули видно, що всіх амінокислот входять такі загальні угруповання: -З-, -NH2, -COOH. Бічні ж ланцюга (радикали -R) амінокислот різняться. Природа радикалів різноманітна: від атома водню до циклічних сполук. Саме радикали визначають структурні і функціональні особливості аминокислот.

Усі амінокислоти, крім найпростішої аминоуксусной кислоти — глицина (NH3+CH2COO () мають хиральный атом — З*- і може існувати як двох энантиомеров (оптичних ізомерів): L-изомер і D-изомер.

До складу всіх вивчених нині білків входять лише амінокислоти L-ряда, які мають, якщо розглядати хиральный атом зі боку атома H, групи NH3+, COO (і радикалR розташовані по годинниковий стрілці. Необхідність при побудові біологічно значимої полімерної молекули будувати їх із чітко визначеного энантиомера очевидна — з рацемической суміші двох энантиомеров вийшла б неймовірно складна суміш диастереоизомеров. Питання, чому життя в Землі засноване на білках, побудованих саме з L-, а чи не D-(-аминокислот, досі залишається інтригуючою загадкою. Слід зазначити, що D-аминокислоты досить поширені на живу природі й, більше, входять до складу біологічно значимих олигопептидов. Структура.

Під час вивчення складу білків було встановлено, що вони побудовано по єдиному принципу і мають чотири рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а серед неї і четвертичную структури. Первинна структура.

Становить собою лінійну ланцюг амінокислот (полипептид), розміщених у певної послідовності із його чіткою генетично зумовленим порядком чергування і з'єднаних між собою пептидными связями.

[pic].

Пептидная зв’язок утворюється з допомогою (-карбоксильной групи однієї амінокислоти і (-аминной групи другой.

На цей час встановлено послідовності амінокислот для тисяч різних білків. Запис структури білків як розгорнутих структурних формул громіздка і наочна. Тому використовується скорочена форма записи — трехбуквенная чи однобуквенная.

При записи амінокислотною послідовності в полипептидных чи олигопептидных ланцюгах з допомогою скороченою символіки передбачається, якщо це не дуже обумовлено, що (-аминогруппа розташовано ліворуч, а (- карбоксильная група — справа. Відповідні ділянки полипептидной ланцюга називають N-концом (аминным кінцем) і С-концом (карбоксильным кінцем), а амінокислотні залишки — відповідно N-концевым і С-концевым остатками.

Вторинна структура.

Вторинної структурою називають конформацию, яку утворює полипептидная ланцюг. Для високомолекулярних білків характерна структура спіралі. Вперше така структура з урахуванням рентгеноструктурного аналізу була виявлено щодо головного білка волосся й вовни -(- кератина (Л. Полінг). Її назвали (-структурою чи (-спіраллю. Зазвичай, у природних продуктах зустрічаються білки зі будовою правої спіралі, хоча відома і структура лівої спіралі. Спіральні структури белка.

Для полипептидных ланцюгів відомо кілька різних типів спіралей. Якщо за спостереженні вздовж осі спіралі вона видаляється від спостерігача по годинниковий стрілці, то спіраль вважається правої (правозакрученной), і якщо видаляється проти годинниковий стрілки — лівої (левозакрученной). Найбільш поширена права (-спіраль (запропонована Л. Полингом і Р. Кору). Ідеальна (-спіраль має крок 0,54 нм і кількість однотипних атомів однією виток спіралі 3,6. будова спіралі стабілізується внутримолекулярными водневими связями.

У природних білках є лише правозакрученные (-спіральні конформації полипептидных ланцюгів, що з наявністю в білкових тілах амінокислот лише L-ряда (крім особливих случаев).

При розтягненні (-кератина утворюється речовина коїться з іншими властивостями — (-кератин. При розтягненні спіраль макромолекули білка перетворюється на іншу структуру, нагадує лінійну. Окремі полипептидные ланцюга тут пов’язані межмолекулярными водневими зв’язками. Ця структура називається (- структурою (структура складчатого аркуша, складчатого шару) Складчасті структури белка.

Однією з поширених прикладів складчастої періодичної структури білка є звані (-складки, які з двох фрагментів, кожен із яких представлений полипептидом.

(-складки також стабілізуються водневими зв’язками між атомом водню аминной групи одного фрагмента і атомом кисню карбоксильной групи іншого фрагмента. У цьому фрагменти може мати як паралельну, і антипараллельную орієнтацію щодо друг друга.

Щоб дві ділянки полипептидной ланцюга розташовувалися в орієнтації, яка сприяла освіті (-складок, з-поміж них повинен існувати ділянку, має структуру, різко відрізняється від периодической.

Виникнення (- і (-структури білкової молекулі є наслідком те, що амінокислоти у складі полипептидных ланцюгів зберігають притаманну їм спроможність до освіті водневих зв’язків. Отже, вкрай важливе властивість амінокислот — з'єднуватися одна з одним водневими зв’язками у процесі утворення кристалічних препаратів — реалізується у вигляді (- спіральної конформації чи (-структури в білкової молекулі. Отже, виникнення зазначених структур припустимо розглядати, як процес кристалізації ділянок полипептидной ланцюзі у межах однієї і тієї ж білкової молекулы.

Третинна структура.

Відомості про чергуванні амінокислотних залишків в полипептидной ланцюга (первинна структура) і у білкової молекулі спирализованных, шаруватих і неупорядкованих її фрагментів (вторинна структура) ще дають повного уявлення ні про обсяг, про формі, ні про взаємній розташуванні ділянок полипептидной ланцюга стосовно друг до друга. Ці особливості будівлі білка з’ясовують щодо його третинної структури, під якої розуміють — загальне розташування у просторі складових молекул одній або кількох полипептидных ланцюгів, з'єднаних ковалентными зв’язками. Тобто третинна конфігурація — реальна тривимірна конфігурація, яку приймає у просторі закручена спіраль, що у свою чергу згорнута спіраллю. У такий структури у просторі є виступи і западини із простягненими назовні функціональними группами.

Повне уявлення про третинної структурі дають координати всіх атомів білка. Завдяки величезним успіхом рентгеноструктурного аналізу такі дані, крім координат атомів водню отримані для значного числа білків. Це величезні масиви інформації, які у спеціальних банках даних на машиночитаемых носіях, та його обробка немислима без застосування швидкодіючих комп’ютерів. Отримані за комп’ютерами координати атомів дають повну інформацію про геометрії полипептидной ланцюга, що дає змоги виявити спіральну структуру, (-складки чи нерегулярні фрагменты.

Третинна структура формується внаслідок нековалентных взаємодій (електростатичні, іонні, сили Ван-дер-Ваальса та інших.) бічних радикалів, які оторочують (-спіралі та (-складки, і непериодических фрагментів полипептидной ланцюга. Серед зв’язків, утримують третинну структуру, треба сказати: а) дисульфидный місток (-S-S-) між двома залишками цистеина; б) сложноэфирный місток (між карбоксильной групою — і гидроксильной групою); в) сольовий місток (між карбоксильной групою — і аминогруппой); р) водневі зв’язок між групамиЗІ - іNH-;

Третинної структурою пояснюється специфічність білкової молекули, її біологічна активность.

Перші просторові моделі молекул білка — міоглобіну і гемоглобіну — збудували ще наприкінці 50-х рр. XX в. англійські біохіміки Джон Коутечи Кендрю (народився 1917 р.) і Макс Фердинанд Перутц (народився 1914 р.). Водночас використовували дані експериментів із рентгенівськими променями. За дослідження у сфері будівлі білків Кендрю і Перутц в 1962 р. удостоїлися Нобелівської премії. На кінці століття було визначено третинна структура вже тисяч белков.

Четвертичная структура.

Більшість білків просторова організація закінчується третинної структурою, але декому білків з молекулярної масою більше 50−100 тисяч, побудованих із Києва кілька полипептидных ланцюгів характерна четвертичная.

Сутність такий структури у поєднанні кілька полімерних ланцюгів були у єдиний комплекс. Такий комплекс також сприймається як білок, що з кількох субодиниць. Бєлки, які з кількох субодиниць, поширені у природі (гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы прийнято позначати грецькими літерами (то в гемоглобіну є по дві (і (субъединицы). Наявність кількох субодиниць важливо у функціональному відношенні — воно збільшує ступінь насичення киснем. [pic]Четвертичная структура (клубок белков).

Четвертичная структура стабілізується переважно силами слабких впливів: а) воднева; б) гидрофобная; в) іонні; р) ковалентные (дисульфидные, пептидные).

Денатурація белков.

Денатурація білка — руйнація сил (зв'язків), стабілізуючих четвертичную, третинну і вторинну структури, що веде до дезорієнтації конфігурації білкової молекули і супроводжуване зміною розчинності, в’язкості, хімічної активності, характеру розсіювання рентгенівських променів, зниженням чи повної втратою біологічної функции.

Розрізняють фізичні (температура, тиск, механічне вплив, ультразвукове і іонізуюче випромінювання) і хімічні (важкі метали, кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди) чинники, викликають денатурацію. Зворотним процесом є ренатурация, тобто відновленні физикохімічних і біологічних властивостей білка. Іноді на те дуже видалити денатурирующий об'єкт. Ренатурация неможлива якщо порушена первинна структура.

Химические і її фізичне свойства.

Попри зовнішнє неподібність, різні представники білків мають деякими загальними свойствами.

Так, бо всі білки є коллоидными частинками (розмір молекул лежать у межах 1 мкм до 1 нм), у питній воді вони утворюють колоїдні розчини. Ці розчини характеризуються високої в’язкістю, здатністю розсіювати промені видимого світла, не проходять крізь напівпроникні мембраны.

В’язкість розчину залежить від молекулярної є і концентрації розчиненої речовини. Що молекулярна маса, тим розчин більш в’язкий. Бєлки як високомолекулярні сполуки утворюють грузлі розчини. Наприклад, розчин яєчного білка в воде.

Колоїдні частки не проходять через напівпроникні мембрани (целофан, колоїдну плівку), бо їх пори менше колоїдних частинок. Непроникними для білка є всі біологічні мембрани. Це властивість білкових розчинів широко використовують у медицині та хімії очищення білкових препаратів від сторонніх домішок. Такий процес поділу називається діалізом. Явище діалізу є основою дії апарату «штучна нирка», який широко використовують у медицині на лікування гострої ниркової недостаточности.

Бєлки здатні до набряканню, характеризуються оптичної активністю і рухливістю в електричному полі, деякі розчиняються у воді. Бєлки мають изоэлектрическую точку.

Найважливішим властивістю білків був частиною їхнього здатність виявляти як кислі, і основні властивості, тобто в ролі амфотерных електролітів. Це забезпечується з допомогою різних диссоциирующих угруповань, входять до складу радикалів амінокислот. Наприклад, кислотні властивості білку надають карбоксильные групи аспарагінової і глутаминовой амінокислот, а лужні — радикали аргініну, лізину і гистидина. Чим більший дикарбоновых амінокислот міститься у білці, тим більше виявляються його кислотні властивості і наоборот.

Ці самі угруповання мають значення і електричні заряди, формують загальний заряд білкової молекули. У білках, де переважають аспарагінова і глутаминовая амінокислоти, заряд білка буде негативним, надлишок основних амінокислот надає позитивного заряду білкової молекулі. Відтак у електричному полі білки пересуватимуться до катоду чи аноду залежно від їхнього загального заряду. Так було в лужної середовищі (рН 7−14) білок віддає протон і заряджається негативно (рух до аноду), тоді як і кислої середовищі (рН 1−7) придушується дисоціація кислотних груп, і білок стає катионом (рух до катоду):

NH3+ кисле порівн. NH3+ лужне ср.

NH2.

R R.

COOH COO -.

COO -.

Катіон Амфион.

Анион.

Отже, чинником, визначальним поведінка білка як катиона чи аниона, є реакція середовища, визначене концентрацією водневих іонів і полягає величиною рН. Проте за певних значеннях рН число позитивних і негативних зарядів зрівнюється і молекула стає электронейтральной, тобто вони нічого очікувати переміщатися в електричному полі. Таке значення рН середовища окреслюється изоэлектрическая точка білків. У цьому білок перебуває у найменш усталеному безпечному стані і при незначних змінах рН в кислу чи лужний бік легко випадає в осад. Більшість природних білків изоэлектрическая точка перебуває у слабокислой середовищі (рН 4,8−5,4), що свідчить про переважання у складі дикарбоновых аминокислот.

Властивість амфотерности є основою буферних властивостей білків та його участі у регуляції рН крові. Величина рН крові людини відрізняється сталістю й у межах 7,36−7,4, попри різні речовини кислого чи основного характеру, регулярно вступники з їжею чи які утворюються в обмінних процесах, отже, існують спеціальні механізми регуляції кислотно-лужної рівноваги внутрішнього середовища организма.

Бєлки активно входять у хімічні реакції. Це властивість пов’язані з тим, що амінокислоти, що входять до склад білків, містять різні функціональні групи, здатні реагувати коїться з іншими речовинами. Важливо, такі взаємодії відбуваються і усередині білкової молекули, в результаті чого утворюється пептидная, воднева, дисульфидная та інші види зв’язків. До радикалам амінокислот, отже, і білків, можуть приєднуватися різні з'єднання заліза і ионы.

Бєлки мають великим спорідненістю до води, тобто вони гидрофильны. Це отже, що молекули білка, як заряджені частки, ваблять до собі диполі води, які розташовуються навколо білкової молекули й творять водну чи гідратну оболонку. Ця оболонка охороняє молекули білка від склеювання і випадання в осад. Розмір гідратної оболонки залежить від структури білка. Наприклад, альбумины легше пов’язуються з молекулами води та мають щодо велику водну оболонку, тоді як глобулины, фібриноген приєднують воду гірше, і гидратная оболонка і них менше. Таким чином, стійкість водного розчину білка визначається двома чинниками: наявністю заряду білкової молекули і яка перебуває навколо водної оболонки. При видаленні цих факторів білок випадає в осад. Цей процес може бути оборотним і необратимым.

Оборотне осадження білків (высаливание) передбачає випадання білка в осад під впливом певних речовин, після видалення що їх знову повертається у своє вихідне (нативное) стан. Для высаливания білків використовують солі лужних і щелочноземельных металів (найчастіше на практиці використовують сульфат натрію і амонію). Ці солі видаляють водну оболонку (викликають зневоднення) і знімають заряд. Між величиною водної оболонки білкових молекул і концентрацією солей є прямий залежність: що менше гидратная оболонка, тим менше потрібно солей. Так, глобулины, мають великі й важкі молекули невеличкої водну оболонку, випадають в осад при неповному насиченні розчину солями, а альбумины як більше дрібні молекули, оточені великий водної оболонкою — за повної насыщении.

Необоротне осадження пов’язані з глибокими внутримолекулярными змінами структури білка, викликаючи втрати ними нативных властивостей — денатурації, що спричиняє втрату розчинності, біологічну активність тощо. Необоротне осадження можна викликати шляхом кип’ятіння, дією концентрованими розчинами деяких із мінеральних і органічних кислот, солями важких металів. Прикладом природно викликаної денатурації служить розщеплення білків в шлунку, де є сильнокислая середовище (рН 0,5−1,5), під впливом протеолітичних ферментів. Денатурація білків покладено основою лікування отруєння важкими металами, коли хворому вводять per os («через рот») молоко чи сире яйце про те, щоб метали адсорбировались лежить на поверхні денатурирующего білка і діяли на білки слизової оболонки шлунку й кишечнику, і навіть не всасывались в кровь.

Гідроліз білка досягається з допомогою кип’ятіння білка з сильними мінеральними кислотами (кислотний гідроліз) чи підставами (лужної гідроліз). Схема следующая:

Про H Про М О.

Про NH2 — СН—С—N—СH—С—N—СН—С— · · + nH2O · · + NH2—СН—С—ОН +.

R1 R2 R3.

R1.

O O + NH2—СН—С—ОН + NH2—СН—С—ОН + · ·.

R2 R3.

Хімічний синтез.

Хімічний синтез білків має велику практичне і теоретичне значення. У практичному сенсі важливі білкові гормони — інсулін і вазопрессин, нині одержувані синтетичним шляхом. Уміння виробляти штучно необхідні білки відкриє величезних ресурсів від використання до медицини, техніки і т.д.

Традиційні методи синтезу регулярних полімерів дозволяють отримати сополимеры, які з двох (чи більше) подібних типів мономерів зі статистичним розподілом їх за ланцюга, зокрема білків. Зокрема, можливо отримання гомополимеров чи статистичних сополимеров, які перебувають з амінокислотних залишків, пов’язаних пептидными зв’язками (полиаминокислот).

Як приклад можна навести процес одержання полиаминокислот, заснований на конденсації N-карбоксиангидридов амінокислот, утворених з відповідних амінокислот обробкою фосгеном:

Ці сполуки містять электрофильную ангидридную групу, яка може атакувати алифатическую аминогруппу амінокислоти, яка у ролі початку, із СО2 і одночасному визволенням нової аминогруппы з атакуючої молекули N-карбоксиангидрида, в такий спосіб, відкриваючи можливість поликонденсации:

Цілком ймовірно, кожна стадія поліконденсації (з урахуванням реакції освіти N-карбоксиангидридов амінокислот) супроводжується перетворенням молекули COCl2 в CO2 і 2HCl, що термодинамічно вигідно державі й є джерелом вільної енергії для освіти пептидной связи.

При синтезі нерегулярних полипептидов базуються на активації карбоксильных груп. Більшість їх виходить з використанні N, Nдициклогексилкарбодиимида (ДЦК). Він спроможний перетворитися на присутності RCOO (і аміну NH2R' здійснити активацію карбоксильных групп:

Проміжним з'єднанням є O-ацил-N, N'-дициклогексилмочевину (ДЦМ):

Значение белков.

Функції білків надзвичайно різноманітні. Кожен даний білок як речовина з певним хімічним будовою виконує одну узкоспециализированную функцію і у кількох окремих випадках — кілька взаємозалежних. Наприклад, гормон мозкового шару надниркових залоз адреналін, вступаючи до крові, підвищує споживання кисню і артеріальний тиск, вміст цукру у крові, стимулює обмін речовин, і навіть є медіатором нервової системи у холоднокровных животных.

Белки.

Схема практичного значення белков.

. Каталитическая (ферментативна) функция.

Численні біохімічні реакції живими організмах протікають у м’яких умовах при високих температурах, близьких до 40(С, і значеннях рН близьких до нейтральним. У умовах швидкості перебігу більшості реакцій мізерно малі, для їх прийнятного здійснення необхідні спеціальні біологічні каталізатори — ферменти. Навіть така проста реакція, як дегидратация вугільної кислоти: CO2 + H2O HCO3-+ H+ каталізується ферментом карбоангидразой. Взагалі, всі реакції, за винятком реакції фотолиза води 2H2O (4H+ + 4e- + O2, живими організмах катализируются ферментами (реакції синтезу, здійснюються з допомогою ферментів синтетаз, реакції гідролізу — з допомогою гидролаз, окислювання — з допомогою оксидаз, відновлення з приєднанням — з допомогою гидрогеназ тощо.). Зазвичай, ферменти — або білки, або комплекси білків з будь-яким кофактором — іоном металу або спеціального органічної молекулою. Ферменти мають високої, іноді унікальної, вибірковістю дії. Наприклад, ферменти, катализирующие приєднання (-амінокислот до відповідним т-РНК у процесі біосинтезу білка, катализируют приєднання лише L-аминокислот і катализируют приєднання Dамінокислот. Транспортна функція белков.

Всередину клітини повинні надходити численні речовини, щоб забезпечити її будівельний матеріал і енергією. У той самий час усе біологічні мембрани побудовано з єдиного принципу — подвійний шар ліпідів, куди занурені різні білки, причому гидрофильные ділянки макромолекул зосереджені лежить на поверхні мембран, а гидрофобные «хвости» — в товщі мембрани. Ця структура непроникна для дуже важливих компонентів, як цукру, амінокислоти, іони лужних металів. Їх проникнення всередину клітини здійснюється з допомогою спеціальних транспортних білків, вмонтованих в мембрану клітин. Наприклад, у бактерій є спеціальний білок, який би перенесення через зовнішню мембрану молочного цукру — лактози. Лактоза з питань міжнародної номенклатурі позначається (-галаткозид, тому транспортний білок називають (-галактозидпермеазой.

Важливим прикладом транспорту речовин через біологічні мембрани проти градієнта концентрації є До/ Na-ый насос. У його роботи відбувається перенесення трьох позитивних іонів Na+ з клітки на щодва позитивних іона K+ у клітину. Ця робота супроводжується накопиченням електричної різниці потенціалів на мембрани клітини. У цьому розщеплюється АТФ, даючи енергію. Молекулярна основа натрий-калиевого насоса було відкрито недавно, це був фермент, який розщеплює АТФ — калійнатрийзависимая АТФ-аза.

У багатоклітинних організмів існує система транспорту речовин від одних органів решти. Передусім це гемоглобін. З іншого боку, в плазмі крові постійно перебуває транспортний білок — сироватковий альбумін. Цей білок має унікальної здатністю утворювати міцний комплекси із жирними кислотами, що утворюються при перетравленні жирів, з деякими гидрофобными амінокислотами зі стероїдними гормонами, і навіть із багатьма лікарськими препаратами, такі як аспірин, сульфаніламіди, деякі пенициллины. Рецепторная функция.

Важливе значення, особливо функціонування багатоклітинних організмів, мають белки-рецепторы, умонтовані в плазматическую мембрану клітин та службовці до і перетворення різних сигналів, що у клітину, як від довкілля, і з інших клітин. У ролі найбільш досліджених можна навести рецептори ацетилхоліну, що перебувають у мембрані клітин на ряді межнейронных контактів, зокрема в корі мозку, і в нервово-м'язових сполук. Ці білки специфічно взаємодіють із ацетилхолином CH3C (O) — OCH2CH2N+(CH3)3 й відповідає на це передачею сигналу всередину клітини. Після набуття і перетворення сигналу нейромедиатор може бути видалено, щоб клітина підготувалася до сприйняттю наступного сигналу. І тому служить спеціальний фермент — ацетилхолинэстераза, що каталізує гідроліз ацетилхоліну до ацетату і холина.

Багато гормони не проникають всередину клеток-мишеней, а зв’язуються зі специфічними рецепторами лежить на поверхні цих клітин. Таке зв’язування є сигналом, що запускає у клітині фізіологічні процеси. Захисна функция.

Імунна система може відповідати на поява чужорідних частинок виробленням величезної кількості лімфоцитів, здатних специфічно пошкоджувати саме ця частки, якими може бути чужорідні клітини, наприклад патогенні бактерії, ракових клітин, надмолекулярные частки, такі як віруси, макромолекули, включаючи чужорідні білки. Один із груп лімфоцитів — В-лімфоцити, виробляє особливі білки, виділені в кровоносну систему, які дізнаються чужорідні частки, створюючи у своїй высокоспецифичный комплекс в цій стадії знищення. Ці білки називаються імуноглобуліни. Чужорідні речовини, викликають імунна відповідь називають антигенами, а відповідні до них імуноглобуліни — антителами.

Антитіла побудовано з чотирьох полипептидных ланцюгів, пов’язаних між собою дисульфидными містками. Структурна функции.

Поруч із білками, які виконують тонкі високоспеціалізовані функції, існують білки, що мають у основному структурне значення. Вони забезпечують механічну міцність та інші механічні властивості окремих тканин живих організмів. Передусім це колаген — основний білковий компонент внеклеточного матриксу сполучної ткани.

У еластичних тканинах — шкірі, стінках кровоносних судин, легких — крім колагену внеклеточный матрикс містить білок эластин, здатний досить в межах розтягуватися і повертатися у початковий состояние.

Ще одна приклад структурного білка — фиброин шовку, що виділяється гусеницями шовкопряда під час формування лялечки і що є основним компонентом шовкових ниток. Рухові белки.

М’язове скорочення є процесом, під час якої відбувається перетворення хімічної енергії, запасеної як макроэргических пирофосфатных зв’язків в молекулах АТФ, в механічну роботу. Безпосередніми учасниками процесу скорочення є дві білка — актин і миозин. Антибиотики.

Велику і з надзвичайно важливу у практичному відношенні групу природних органічних сполук становлять антибіотики — речовини мікробного походження, виділені спеціальними видами мікроорганізмів і які зростання інших, конкуруючих мікроорганізмів. Відкриття й застосування їх антибіотиків справило в 40-ые рр. революцію у лікуванні інфекційних захворювань, що викликаються бактеріями. Слід зазначити, що у віруси в вона найчастіше антибіотики не діють застосування як противірусних препаратів неефективно. Токсины.

Ряд живих організмів у ролі захисту від потенційних ворогів виробляють сильно отруйні речовини — токсини. Чимало їх ми є білками, проте, зустрічаються зокрема і складні низькомолекулярні органічні молекули. Як приклад такого речовини можна навести отруйне початок блідої поганки — (-аманитин.

Вывод:

У цьому роботі з допомогою різноманітних схем і таблиць було розглянуто хімічні і навіть фізичні властивості білків, класифікація білків, склад парламенту й будова білків, було розглянуто різноманітні функції білків, і навіть їх значение.

Доведено, що білки — обов’язкова складова частина всіх живих клітин, грають винятково важливу роль живої природи, є головним, числа найцінніших і незамінним компонентом харчування. Це з тієї величезної роллю, що вони грають у процесах розвитку та життя. Бєлки є основою структурних елементів і тканин, підтримують обмін речовин і, беруть участь у процесах розвитку і розмноження, забезпечують механізми рухів, розвиток імунних реакцій, необхідні функціонування всіх органів прокуратури та систем организма.

" Життя — це форма існування білка «.

Список використаної литературы:

. «ХИМИЯ—справочник абітурієнтам і». Видавництво acT-Фолио,.

Москва, 2000 рік.. Велика медична енциклопедія.. «Енциклопедія для дітей. Хімія». Аванта+, Москва, 2000 рік.. Албертс Б., Голи Д., та інших. Молекулярна біологія клітини Москва, 1994.. Біотехнологія. Виробництво білкових речовин. В. А. Биков, М. Н. Манаков .

Москва «Вищу школу» 1987 р.. Артеменко А.І. Органічна хімія: учеб. для будує. спец. вузів. —М.:

Вищу школу, 2000.. Березін Б.Д., Березін Д. Б. Курс сучасної органічної хімії. Навчальний посібник для вузів. —М.: Вищу школу, 1999.. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Біологічна хімія. —М.: Вищу школу, 1998.. Загальна органічна хімія. Під ред. Д. Бартона, У. Д. Оллиса. Нуклеїнові кислоти, амінокислоти, петиды, білки. —М.: Хімія, 1986.. Филлпович Ю. Б. Основи біохімії: уч. для студ. хім. і биол. спец. пед. инст. М.:Высшая школа, 1985.. Шамин О. Н. Історія хімії білка. —Москва: «Наука», 1977.. Якубке Х.-Д., Ешкайт Х. Амінокислоти, пептиди, білки. Москва: «Мир»,.

1985.

———————————- [pic].

CHRi.

СO.

+ 2HCl.

NH.

COCl2.

NH3+(CHRiCOO (+.

СO.

NH3+(CHRi (C (O)(NH (CHRi (COO (+.

NH.

CHRi.

+ NH3+(CHRiCOO (.

…

NH3+(CHRi (C (O)(NH (CHRi (C (O)(NH (CHRi (COO (+ CO2.

+ CO2.

+NH2R'.

C6H11(N (CН (N (C6H11.

H+.

RCOO (+.

C6H11(N (C (N (C6H11.

O (C (O) (R.

R (C (NH (R'.

C6H11(NH (C (NH (C6H11 +.

C6H11(NH (C (NH (C6H11.

C6H11(N (C (N (C6H11 + Н2О.

Ферменты Защитные белки Двигательные белки Рецептор-ные белки.

Гормоны Структурные белки Запасные белки Транспортные белки.

Токсины.

Антибиотики.

[pic].

Показати весь текст

Заповнити форму поточною роботою