Дослідження впливу кислотності середовища та температур теплової обробки на споживчі властивості молока

Якість молока як готового продукту в першу чергу залежить від сировини. Якщо сировина задовольняє всі показники якості, що визначені в Державному стандарті України ДСТУ 3662−97 «Молоко коров’яче незбиране. Вимоги при закупівлі», то не виникне ніяких проблем при технологічній обробці молока, та подальшому його зберіганні.

Нами було відібрано три зразки молочної сировини з різних фермерських господарств. Це дасть змогу забезпечити об'єктивні результати досліджень і встановити відносний показник якості молока коров’ячого незбираного.

Склад і властивості молока залежать в основному від породи і віку корови, лактаційного періоду, годівлі та умов утримання. На якість молочної сировини впливає вміст білків.

Загальний вміст білків у молоці коливається від 2,9 до 4%. Білки молока різноманітні за будовою, фізико-хімічними властивостями і біологічною функціями. Молоко містить сотні типів білка, більшість яких представлена у дуже малих кількостях. Ці білки можуть бути класифікованими багатьма способами залежно від їх хімічних та фізичних властивостей чи біологічних функцій. Традиційно молочні білки поділяють на казеїни, сироваткові білки та «мінорні» білки.

До «мінорних» білків відносять білки, розташовані на поверхні жирових кульок, а також ферменти.

Сироватковими білками прийнято вважати білки сироватки м’якого сиру, але до цієї групи білків слід відносити й білки сироватки твердого сиру. До цієї сироватки потрапляють фрагменти молекул казеїну, що утворюються під час згортання білків у сирний згусток. Водночас масова частка певних фракцій сироваткових білків міститься у сироватці у заниженій кількості внаслідок їх денатурації впродовж пастеризації молока перед виготовленням сиру.

Зазначені три основних групи білків молока значною мірою відрізняються за станом та властивостями. Казеїни легко осаджуються під впливом ферментів типу ренину чи високого вмісту кислот, у той час як сироваткові білки залишаються у розчиненому стані. Глобуліни сироватки денатурують при помірних температурах, а казеїни за таких умов стабільні. Білки мембран жирових кульок, відповідно до назви, розташовуються на поверхні жирових кульок і можуть бути виділені тільки внаслідок механічного оброблення, наприклад, під час збивання вершкового масла.

Казеїн. Під назвою «казеїн» розуміють найбільшу за масовою часткою групу білків молока. Казеїни присутні у молоці усіх видів тварин. У коров’ячому молоці казеїни містяться у кількості близько 26 г/л, а їх частка у загальній кількості білкових речовин молока становить близько 80%.

Казеїни поділяють на чотири фракції: б у-, бs2-, Яi к-казеїн. Кожна з цих фракцій гетерогенна за своїм складом і містить від 2 до 8 генетичних варіацій, які відрізняються лише кількома амінокислотами. Як a -, так і Я-казеїн містять у своєму складі амінокислоти, етерифіковані фосфорною кислотою. Залишки фосфорної кислоти зв’язують кальцій, який завжди є в молоці, з утворенням кальцієвих «містків» як усередині молекули, так і між різними молекулами.

Завдяки цьому казеїни легко утворюють полімери, що містять молекули одного чи різних типів казеїнів. Через наявність надлишку фосфатних груп та гідрофобних ділянок у молекулі казеїну полімери, що складаються з залишків казеїнів різних типів, є дуже специфічними та стабільними сполуками. Таки полімери будуються із сотень чи навіть тисяч залишків молекул казеїнів. У воді вони утворюють колоїдний розчин, що й надає молоку білого кольору. Такі конгломерати молекул називають казеїновими міцелами. Казеїнова міцела складається з комплексу субодиниць діаметром від 10 до 15 нм (1 нм = 10−9 м). Міцела середнього розміру складається з 400…500 субодиниць і може досягати розміру 0,4 мкм (0.0004 мм).

Молекули фосфату кальцію та гідрофобні взаємодії між субодиницями забезпечують стабільність казеїнових міцел. Гідрофільні ділянки кказеїну містять залишки вуглеводів, які виступають за межі міцел. Це надає міцелам «ворсистого» вигляду, але саме залишки вуглеводів попереджають агрегацію окремих міцел.

Важливість кказеїну та залишків вуглеводів у його молекулі стає очевидною у виробництві сиру. Сичужний фермент, що використовується на першому етапі виробництва сирів, відщеплює залишки вуглеводів кказеїну з поверхні міцел. Це призводить до втрати їх розчинності та початку агрегації з подальшим утворенням згустку.

За низьких температур структура міцел послаблюється, оскільки ланцюжки к-казеїну починають дисоціювати, що супроводжується вивільненням гідроксифосфату кальцію. Цей феномен можна пояснити тим, що гідрофобні взаємодії зі зниженням температури послаблюються. Гідроліз Я-казеїну, який є найбільш гідрофобною фракцією казеїнів, до г-казеїну та протеозопептонів призводить до зменшення виходу сиру, оскільки фракція протеозопептонів переходить до сироватки.

Окрім сичужного ферменту у виробництві сирів можуть використовуватися інші протеолітичні ферменти. Як правило, усі вони відносяться до групи реніну. Сир, що виробляється без реніну — з протеазами рослинного походження для виготовлення вегетаріанських сирів — часто має дещо інший смак і занижений вихід.

Осадження кислотами Якщо до молока, нормальні значення активної кислотності якого коливаються у межах 6,5…6,7, додати кислоти або внести молочнокислі закваски, його рН знижується. Це спричиняє такі процеси:

• — Розкладання фосфатів кальцію, наявних у казеїнових міцелах, з утворенням міцних внутрішніх зв’язків за участю іонізованого кальцію, що пронизують усю структури міцели.
• — Коли рН розчину досягає значень ізоелектричних точок для окремих типів казеїну, що коливаються у межах 4,2…4,7, тобто значень, коли ці білки найменш розчинні, вони переходять в осад.

Ці обидва процеси спричиняють зміни, які починаються ростом міцел завдяки процесу агрегації та закінчуються утворенням згустку різної густини.

Ці процеси мають місце у сквашеному молоці. У кисломолочних продуктах, наприклад, йогурті, молочнокислі бактерії продукують полісахариди, що сприяють виготовленню сиру більшої жирності.

Казеїн, осаджений кислотним способом, може бути відновлений великої кількості гідроксиду натрію. Внаслідок цього утворюється казеїнат натрію, який має виражені емульгуючи властивості та використовується як харчова добавка. Проте природна структура казеїнової міцели додаванням гідроксиду натрію не відновлюється Сироваткові білки. Сироватковими білками прийнято називати білки сироватки, яку отримують під час виробництва як м’якого, так і твердого сиру. Білки цих видів сироватки подібні за фракційним складом і хімічною будовою.

Масова частка сироваткових білків становить близько 20% білкової фракції молока. Сироваткові білки є легко розчинними. Їх можна поділити на такі групи:

• — блактоальбумин,
• — Ялактоглобулін,
• — альбумін сироватки крові,
• — імуноглобуліни,
• — змішані білки та поліпептиди.

Сироваткові білки у цілому та блактоальбумин зокрема мають високу біологічну цінність. Їх амінокислотний склад вважають дуже близьким до складу «ідеального» білка. Похідні сироваткових білків широко застосовують у харчових технологіях.

Сироваткові білки денатурують під час нагрівання молока, що призводить до агрегації їх переважно з казеїновими міцелами.

У промислових масштабах сироваткові білки виділяють мембранною технологією. коров’яче молоко білок кислотність.

б-лактоальбумин

Цей білок можна вважати типовим сироватковим білком. Він присутній у молоці усіх ссавців і відіграє значну роль у синтезі лактози (молочного цукру).

Я-лактоглобулін

Цей білок знайдено лише у молоці копитних тварин. Він є основним сироватковим білком коров’ячого молока. За температури нагрівання молока вище 60 ° C починається процес денатурації, важливу роль у якому відіграють сірковмісні амінокислоти Ялактоглобуліну. Висока температура сприяє поступовому вивільненню сірковмісних сполук. Саме ці сполуки беруть участь в утворенні характерного запаху термічно обробленого молока.

Імуноглобуліни

Імуноглобуліни відіграють важливу роль у захисті новонародженої тварини (чи людини) від бактерій та захворювань.

Лактоферін

Лактоферін є глікопротеїном, що належить до родини трансферінів — транспортерів заліза в організмі. Його було виділено з коров’ячого молока, проте він присутній у молоці інших тварин. Окрім того, що лактоферін міститься у молоці, його також знайдено у екзокринних виділеннях ссавців.

Лактоферін вважають багатофункціональним білком, оскільки він бере участь у виконанні кількох біологічних завдань. Окрім основної функції зв’язування та транспортування заліза лактоферін відіграє важливу роль у всмоктуванні цього елемента слизовою оболонкою кишечнику новонароджених дітей впродовж усього періоду лактації. Лактоферін також проявляє антибактеріальні, антивірусні, протигрибкові, протизапальні властивості та виконує функції антиоксиданту та імуномодулятора. Спектр активності лактоферіну інтенсивно вивчається.

Лактопероксидаза

Лактопероксидазу вважають антибактеріальним компонентом молока, слини та сліз. Її вважають природним антибактеріальним агентом завдяки тому, що вона каталізує окиснення тіоцианатів (SCN-) перекисом водню. Усі ці компоненти містяться у біологічних рідинах і разом з лактопероксидазою складають лактопероксидазну систему (LP-s). Доведено, що LP-s має бактерицидний та бактеріостатичний вплив на широкий спектр мікроорганізмів, проте не впливає на стан білків та ферментів організму-продуценту.

«Мінорні» білки.

Білки мембран

Мембранними білками називають групу білків, що формують захисний шар навколо жирових кульок. Саме це стабілізує емульсію жирових краплин у молоці. Деякі білки містять залишки молекул жиру — їх називають ліпопротеїнами. Глобуліни мембран є найменшою фракцією білків молока, їх масова частка становить орієнтовно 1,5% від загальної кількості білків у молоці.

Гідрофобні ділянки ліпідів та гідрофобних амінокислот цих білків повернені у бік поверхні жирової кульки, у той час як порівняно менша кількість гідрофільних груп цих білків орієнтована на воду.

Ферменти молока

Фосфоліпіди у цілому та ліполітичні ферменти зокрема містяться у структурі мембран. Ферменти молока походять як з материнського організму, так і з бактерій, що зазвичай містяться у молоці. Зазначимо, що тут не йдеться про бактеріальні ферменти, які спеціально отримують з бактерій і як ферментні препарати використовують у харчових виробництвах.

Декілька ферментів молока використовують для товарознавчої оцінки та контролю якості молочної продукції. Найважливішими з цих ферментів є пероксидаза, фосфатаза та ліпаза.

Лактопероксидаза. Пероксидаза переносить кисень з перекису водню (H2O2) до інших сполук, що легко окиснюються. Цей фермент інактивується впродовж декількох секунд у разі прогрівання молока до 80 °C Саме тому наявність чи відсутність у молоці активної пероксидази може бути маркером досягнення температури пастеризації вище 80 °C. Цей тест має назву «Storch's peroxidase test».

Фосфатаза. Фосфатаза здатна розщеплювати певні ефіри фосфатної кислоти на фосфатну кислоту та відповідні спирти. Присутність фосфатази в молоці може бути виявлена додаванням фосфорнокислого ефіру та реагенту, що змінює колір за наявності вільного спирту. Зміна кольору свідчить про наявність у молоці активної фосфатази. Фосфатаза інактивується звичайною пастеризацією (72 ° C впродовж 15 — 20 с), тому фосфатаз ний тест може бути використаний для виявлення, чи було витримано задану температуру пастеризації.

Ліпаза.Ліпаза розщеплює молекулу жиру на гліцерин та вищі жирні кислоти. Надлишок вільних жирних кислот у молоці та молочних продуктах виявляється пероксидним числом (тестом на згіркнення). Дія ліпази у більшості випадків може здаватися слабкою, проте у деяких видах молока ліпаза має значну активність. Вважають, що кількість ліпази в молоці зростає ближче до завершення періоду лактації. Якщо поверхня жирових кульок непошкоджена, реакції між молекулою жиру та ліпазою не відбувається. У разі пошкодження цієї поверхні ліпаза відразу знаходить свій субстрат, що призводить до вивільнення жирних кислот. Якщо холодне молоко перекачувалося несправним насосом або якщо гомогенізацію холодного молока було проведено без пастеризації, у молоці дуже швидко з’являються вільні жирні кислоти, які разом з деякими іншими продуктами цієї ферментативної реакції надають продукту згірклого присмаку.

Фізичні властивості молока.

1. Густина — маса молока при t = 20 °C, що міститься в одиниці об'єму. Щільність є одним з найважливіших показників натуральності молока. Вимірюється в г/смі, кг/мі і в градусах Ареометра (°А) — умовна одиниця, яка відповідає сотим і тисячним часткам густини, вираженої в г/смі і кг/мі.

Щільність натурального молока не повинна бути нижчою за 1,027 г/смі = 1027 кг/мі = 27°А. Густина сирого молока не повинна бути меншою за 28°А, для сортового не менше 27°А. Якщо густина нижча за 27°А, то можна підозрювати, що молоко розбавлене водою: додавання до молока 10% води знижує щільність на 3°А.

Густина молока є функцією його складу, тобто залежить від вмісту жиру. Густина знежиреного молока вища, ніж середня, густина вершків нижча, ніж середня Густина молока. Основний метод визначення густини — ареометричний.

2. В’язкість — властивість рідини чинити опір при переміщенні однієї частини щодо іншої. В’язкість вимірюють в Па· с, в середньому при t = 20 °C в’язкість дорівнює 0,0018 Па· с. В’язкість залежить від масової частки сухих речовин, а найбільший вплив роблять білки, жири, а також їх агрегатні стани.

Основні фактори, що впливають на в’язкість молока:

• — Масова частка жиру і ступінь його диспергування: чим більше жиру і менші розміри жирових кульок, тим більша в’язкість. В’язкість гомогенізованого молока вища, ніж негомогенізованого, оскільки збільшується сумарна поверхня жирової фази.
• — Масова частка сухих речовин в молоці: чим більша, тим більша в’язкість.
• — Температурна обробка: підвищення температури молока до 55 °C призводить до зниження в’язкості за рахунок більш рівномірного розподілу складових речовин молока і розплавлення тугоплавких тригліцеридів, що входять до складу молочного жиру. Подальше підвищення температури призводить до збільшення в’язкості, оскільки відбувається денатурація сироваткових білків і осадження їх на міцелах казеїну.
• — Агрегатний стан казеїну: може змінюватися при технологічній обробці молока в процесі приготування деяких кисломолочних продуктів (сир, кефір), в’язкість при цьому збільшується.

В’язкість визначається на віскозиметрах Оствальда, Гепплера і ротаційному.

3. Поверхневий натяг виражається силою, що діє на одиницю довжини границі розділу двох фаз повітря-молоко. Поверхневий натяг вимірюється в Н/м і становить для води 0,0727 Н/м, а для молока 0,05 Н/м. Більш низький поверхневий натяг молока пояснюється наявністю в ньому поверхнево активних речовин (ПАР) у вигляді білків плазми молока, оболонок жирових кульок, фосфоліпідів і жирних кислот.

Поверхневий натяг залежить від:

Температури середовища Хімічного складу молока Режимів технологічної обробки Тривалості зберігання молока Вмісту кисню Агрегатного стану білків і жиру Активності ферменту ліпази Піноутворення молока прямопропорційно залежить від поверхневого натягу.

4. Осмос — одностороння дифузія розчинника в розчин. Сила, яка зумволяє осмос, віднесена до одиниці поверхні напівпроникної мембрани — осмотичний тиск. Осмотичний тиск молока нормального складу — відносно постійна величина — 0, 66 МПа. Воно зумовлено вмістом у молоці мінеральних солей і лактози.

Чим вищий осмотичний тиск, тим менша ймовірність розвитку мікроорганізмів в молочних продуктах. Цей принцип використовується в технології консервів, а також у виробництві, де використовується сироп (цукор).

Осмотичний тиск розраховують за температурою замерзання молока, оскільки вона теж залежить від масової частки лактози і мінеральних речовин. Температура замерзання — стала величина, в середньому становить — 0,555 ° C. Розведення молока водою призводить до підвищення температури замерзання. За її величиною судять про натуральність молока. Температуру замерзання визначають кріоскопічним методом.

5. Електропровідність молока — обернено пропорційна величина до електричного опору. Вона характеризується здатністю розчину проводити електрику, електропровідність вимірюють Сіменс/м. Молоко — поганий провідник електрики, але електропровідність може збільшуватися за рахунок зміни складу мінеральних речовин. Електропровідність зумовлена наявністю в молоці іонів водню, калію, натрію, кальцію, магнію та хлору. Для молока електропровідність становить 0,46 Сіменс/м.

Хімічні властивості молока.

1. Кислотність — показник свіжості молока, один з основних критеріїв оцінки його якості. У молоці визначають титровану і активну кислотність.

Активна кислотність визначається концентрацією вільних іонів водню і виражається водневим показником — від'ємний логарифм концентрації іонів водню, що знаходяться в розчині, виражається в одиницях рН.

У свіжому молоці рН = 6,68, тобто молоко має слабо-кислу реакцію. Активна кислотність визначається потенціометричним методом на рН-метрі.

Молоко дає слабо-кислу реакцію внаслідок наявності в ньому солей (фосфорнокислі і цитрати), білків і вуглекислого газу.

Титрована кислотність виражається в градусах Тернера (°Т). Титрована кислотність показує кількість кубічних сантиметрів децинормального (0,1 N) розчину лугу, що пішли на нейтралізацію 100 смі молока або 100 г продукту з подвійним об'ємом дистильованої води в присутності індикатора фенолфталеїну. Момент закінчення титрування — це поява слабо-рожевого забарвлення, яке не зникає протягом 1 хвилини. Титрована кислотність свіжого молока = 16ч18°Т, допустиме значення для нормального молока 15,99ч20,99°Т.

У різних країнах використовують різні одиниці виміру титрованої кислотності:

Градуси Соксклета-Хенкеля (°SH) — Німеччина, Чехія, Польща, Словаччина. При визначенні цієї кислотності використовують луг 0,25 N.

Градуси Дорніка (°D) — Голландія, використовують луг 0,09 N.

У відсотках молочної кислоти (% молочної кислоти) — США, Куба.

• 1 °SH = 2,25 °D = 2,5 °T = 0,0225% молочної кислоти.
• 2. Буферність

Буферні системи мають здатність підтримувати постійний рН середовища при додаванні кислот і лугів. Вони складаються з слабкої кислоти і її солі, утвореної сильною основою, або з суміші двох кислих солей слабкої кислоти. Чим більші буферні властивості, тим більше буде потрібно кислоти або лугу для зміни його рН. Кількість кислоти, яку необхідно додати до 100 смі молока, щоб змінити його рН на одиницю, називають буферною ємністю молока.

Окислювально-відновлювальний потенціал.

3. Окислювально-відновлювальний потенціал — це здатність складових речовин молока приєднувати або втрачати електрони. Молоко містить хімічні сполуки, що здатні легко окислюватися і відновлюватися: вітамін C, вітамін Е, вітамін В, амінокислоту цистеїн, кисень, ферменти.

Окислювально-відновний потенціал молока позначається Е і дорівнює 0,25ч0,35 В. Е визначають потенціометричним методом. На зміну Е впливає.

• — Нагрівання молока зменшує Е
• — Наявність металів різко підвищує Е
• — Наявність мікроорганізмів підвищує Е

Окислювально-відновний потенціал служить непрямим методом визначення бактеріального зараження молока.